Enzima

   

Erro al crear miniatura:

Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformació en forma de diagrama de cintes rodejat pel model de farcidura d'espai de la proteïna. Esta proteïna és una eficient enzima involucrada en el procés de transformació de sucres en energia en les cèles.

Les enzimes

són biomoléculas comunament produïdes pels organismes vius que actuen com catalisadors dels seus reaccions químiques en el metabolisme. Comunament són de naturalea proteica, pero també s'han descrit uns atres biocatalizadores d'ARN cridats ribozimas. Les enzimes aumenten la velocitat de reacció sense afectar l'equilibri de la mateixa, sempre i quan esta siga energèticament possible (vore energia lliure de Gibbs). En estes reaccions, les enzimes actuen sobre unes molèculas denominades substrats, les quals es convertixen en atres denominades productes. Totes les rutes metabòliques en les cèlas necessiten enzimes per a que ocórreguen a velocitats significatives per als sers vius. A les reaccions catalisades per enzimes li les denomina reaccions enzimàtiques. Degut a que les enzimes són extremadament selectives en les seues substrats i la seua velocitat creix solament en algunes reaccions, el conjunt (set) d'enzimes presents en una cèla determina el tipo de metabolisme que té eixa cèla. A la seua volta, esta presència depén de la regulació de l'expressió gènica corresponent a l'enzima. Com tots els catalisadors, les enzimes funcionen disminuint l'energia d'activació (ΔG^‡) d'una reacció, de manera que la presència de l'enzima accelera substancialment la taxa de reacció. Les enzimes no alteren el balanç energètic de les reaccions en que intervenen, ni modifiquen, per lo tant, l'equilibri de la reacció, pero conseguixen accelerar el procés inclús en escals de millons de voltes. Una reacció que es produïx baix el control d'una enzima, o d'un catalisador en general, alcança l'equilibri molt més corrents que la corresponent reacció no catalizada. Al ciliar que ocorre en atres catalisadors, les enzimes no són consumides en les reaccions que catalizan, ni alteren el seu equilibri químic. No obstant, les enzimes diferixen d'atres catalisadors per ser més específiques. Existixen gran diversitat d'enzimes que catalizan al voltant de 4000 reaccions bioquímiques distintes. No tots els catalisadors bioquímics són proteïnes, puix algunes molècules d'ARN són capaces de catalizar reaccions (com la subunidad 16S dels ribosomas en la que residix l'activitat peptidil transferasa). També cal nomenar unes molècules sintètiques denominades enzimes artificials capaces de catalizar reaccions químiques com les enzimes clàssiques.

L'activitat de les enzimes pot ser afectada per atres molècules. Els inhibidors enzimàtics són molècules que disminuïxen o impedixen l'activitat de les enzimes, mentres que els activadores són molècules que incrementen dita activitat. Aixina mateix, gran cantitat d'enzimes requerixen de cofactors per a la seua activitat. Moltes drogas o fàrmacs són molècules inhibidores. Igualment, l'activitat és afectada per la temperatura, el pH, la concentració de la pròpia enzima i del substrat, i atres factors físic-químics. Moltes enzimes són usades comercialment, per eixemple, en la síntesis d'antibiòtics o de productes domèstics de neteja. Ademés, són àmpliament utilisades en diversos processos industrials, com són la fabricació d'aliments, destinción de teles vaqueres o producció de biocombustibles.

Etimologia i història

Eduard Buchner.

Des de finals d'el XVIII i principis d'el XIX es coneixia la digestió de la carn per les secrecions del estòmec i la conversió del almidó en sucre pels extractes de plantes i la saliva. No obstant, no havia segut identificat el mecanisme subjacent. La primera enzima va ser descoberta per Anselme Payen i Jean-François Persoz en 1833.

En el XIX, quan s'estava estudiant la fermentació del sucre en l'alcohol en rents, Louis Pasteur va aplegar a la conclusió de que esta fermentació era catalizada per una força vital continguda en les cèlas del rent, cridades fermentes, i inicialment es va pensar que solament funcionaven en organismes vius. Va escriure que "la fermentació de l'alcohol és un acte relacionat en la vida i l'organisació de les cèlules dels rent, i no en la mort i la putrefacció de les cèles". Pel contrari, atres científics de l'época com Justus von Liebig, es varen mantindre en la posició que defenia el caràcter purament químic de la reacció de fermentació. En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837-1900) va falcar el vocablo «enzima», que ve del grec ενζυμον, «en rent», per a descriure este procés. El vocablo «enzima» va ser amprat despuix per a referir-se a substàncies inertes com la pepsina. Per un atre costat, la paraula «fermente» solia referir-se a l'activitat química produïda per organismes vivents. En 1897 Eduard Buchner va començar a estudiar la capacitat dels extractes de rent per a fermentar sucre a pesar de l'absència de cèlules vivents de rent. En una série d'experiments en l'Universitat Humboldt de Berlín, va trobar que el sucre era fermentat inclusivament quan no hi havia elements vius en els cultius de cèlules de rent. Va cridar a l'enzima que causa la fermentació de la sacarosa, “zimasa”. En 1907 va rebre el Premi Nobel de Química "per les seues investigacions bioquímiques i l'haver descobert la fermentació lliure de cèles". Seguint l'eixemple de Buchner, les enzimes són usualment nomenades d'acort a la reacció que produïxen. Normalment, el sufix "-torra" és agregat al nom del substrat (p. eix., la lactasa és l'enzima que degrada lactosa) o al tipo de reacció (p. eix., l'ADN polimerasa forma polímer d'ADN). Despuix d'haver mostrat que les enzimes poden funcionar fòra d'una cèlula viva, el pròxim pas era determinar la seua naturalea bioquímica. En molts dels treballs inicials es va notar que l'activitat enzimàtica estava associada en proteïnas, pero alguns científics (com el premi Nobel Richard Willstätter) argumentaven que les proteïnes eren simplement el transport per a les verdaderes enzimes i que les proteïnes per es no eren capaces de realisar catálisis. No obstant, en 1926, James B. Sumner va demostrar que l'enzima ureasa era una proteïna pura i la cristalizó. Summer va fer lo mateix en l'enzima catalasa en 1937. La conclusió de que les proteïnes pures podien ser enzimes va ser definitivament provada per John Howard Northrop i Wendell Meredith Stanley, els qui varen treballar en diverses enzimes digestives com la pepsina (1930), la tripsina i la quimotripsina. Estos tres científics varen rebre el Premi Nobel de Química en 1946.

El descobriment de que les enzimes podien ser cristalisades permetia que les seues estructures anaren resoltes per mig de tècniques de cristalografia i difracció de rajos X. Açò es va portar a terme en primer lloc en la lisozima, una enzima trobada en les llàgrimas, la saliva i els ous, capaç de digerir la paret d'algunes bactèrias. L'estructura va ser resolta per un grup liderat per David Chilton Phillips i publicada en 1965. Esta estructura d'alta resolució de les lisozimas, va marcar el començ en el camp de la biologia estructural i l'esforç per entendre cóm les enzimes treballen en l'orde molecular.

Estructures i mecanismes

Diagrama de cintes que representa l'estructura d'una anhidrasa carbónica de tipo II. L'esfera grisa representa al cofactor zinc situat en el centre actiu.

Les enzimes són generalment proteïnes globulars que poden presentar tamanys molt variables, des de 62 aminoàcits com en el cas del monòmer de la 4-oxalocrotonato tautomerasa, fins als 2500 presents en l'àcit gras sintasa.

Les activitats de les enzimes vénen determinades per la seua estructura tridimensional, la qual està a la seua volta determinada per la seqüència d'aminoàcits. No obstant, encara que l'estructura determina la funció, predir una nova activitat enzimàtica basant-se únicament en l'estructura d'una proteïna és molt difícil, i un problema encara no resolt.

Casi totes les enzimes són molt més grans que els substrats sobre els que actuen, i solament una chicoteta part de l'enzima (al voltant de 3 a 4 aminoàcits) està directament involucrada en la catálisis. La regió que conté estos residus encarregats de catalizar la reacció és denominada centre actiu (o lloc actiu). Les enzimes també poden contindre llocs en la capacitat d'unir cofactors, necessaris a voltes en el procés de catálisis, o d'unir chicotetes molècules, com els substrats o productes (directes o indirectes) de la reacció catalizada. Estes unions de l'enzima en els seus propis substrats o productes poden incrementar o disminuir l'activitat enzimàtica, donant lloc aixina a una regulació per retroalimentación positiva o negativa, segons el cas. De la mateixa manera que les demés proteïnes, les enzimes es componen d'una cadena llineal d'aminoàcits que es pleguen durant el procés de traducció per a donar lloc a una estructura terciaria tridimensional de l'enzima, susceptible de presentar activitat. Cada seqüència d'aminoàcits és única i per tant dona lloc a una estructura única, en propietats úniques. En ocasions, proteïnes individuals poden unir-se a atres proteïnes per a formar complexos, en lo que es denomina estructura cuaternaria de les proteïnes. La majoria de les enzimes, de la mateixa manera que el restant de les proteïnes, poden ser desnaturalisades si es veuen someses agents desnaturalizantes com el calor, els pHs extrems o certs composts com el SDS. Estos agents destruïxen l'estructura terciaria de les proteïnes de forma reversible o irreversible, depenent de l'enzima i de la condició. Una conseqüència de la desnaturalización és la pèrdua o merma de la funció, de la capacitat enzimàtica.

Especificidad

Les enzimes solen ser molt específiques tant del tipo de reacció que catalizan com del substrat involucrat en la reacció. La forma, la càrrega i les característiques hidrofílicas/hidrofòbiques de les enzimes i els substrats són els responsables de dita especificidad. la constant d'especificidad, és una mida de l'eficiència d'una enzima, ya que la velocitat de la reacció es troba directament relacionada en la freqüència en la que es troben les molècules d'enzima i substrat. Les enzimes també poden mostrar un elevat grau d'estereoespecificidad, regioselectividad i quimioselectividad.

Algunes d'estes enzimes que mostren una elevada especificidad i precisió en la seua activitat són aquelles involucrades en la replicació i expressió del genoma. Estes enzimes tenen eficients sistemes de comprovació i correcció d'errors, com en el cas de l'ADN polimerasa, que cataliza una reacció de replicació en un primer pas, per a comprovar posteriorment si el producte obtingut és el correcte. Este procés, que té lloc en dos passos, dona com resultat una mija de taxa d'error increiblement baixa, entorn a 1 error cada 100 millons de reaccions en determinades polimerasa de mamífers. Este tipo de mecanismes de comprovació també han segut observats en l'ARN polimerasa, en la ARNt aminoacil sintetasa i en l'activitat de selecció dels aminoacil-tRNAs.

Aquelles enzimes que produïxen metabòlits secundaris són denominades promiscuas, ya que poden actuar sobre una gran varietat de substrats. Per això, s'ha sugerit que esta àmplia especificidad de substrat podria ser clau en l'evolució i disseny de noves rutes biosintéticas.

Models que expliquen la catálisis enzimàtica

Model de la «clau-pany»

Les enzimes són molt específiques, com va sugerir Emil Fischer en 1894. En base en els seus resultats va deduir que abdós molècules, l'enzima i la seua substrat, posseïxen complementarietat geomètrica, és dir, les seues estructures encaixen exactament una en l'atra, per lo que este model ha segut denominat com a model de la «clau-pany», referint-se a l'enzima com a una espècie de pany i al substrat com a una clau que encaixa de forma perfecta en dita pany. Una clau solament funciona en el seu pany i no en atres panys. No obstant, si ben este model explica la especificidad de les enzimes, falla en intentar explicar l'estabilisació del estat de transició que conseguixen adquirir les enzimes. La complementarietat entre l'enzima i el substrat resulta del ajust estereoquímico del substrat en elloc actiu, per a lo que abdós estructures deuen ser complementàries electrostáticamente.⁠ En este model es postula un anclamiento de tres punts, lo que torna a la catálisis enzimàtica selectiva a tres nivells:

• Estereomérica, ya que discrimina entre distints estereoisómeros del substrat.
• Regiomérica, puix s'unix entre regions específiques tant de l'enzima com del substrat.
• Enantiomérica, puix les enzimes també discriminen enantiómeros.

Model de l'encaix induït

Erro al crear miniatura:

Diagrama que esquematiza el modo d'acció del model de l'encaix induït.

En 1958 Daniel Koshland sugerix una modificació al model de la clau-pany: les enzimes són estructures prou flexibles i aixina elloc actiu podria canviar la seua conformació estructural per l'interacció en el substrat. Com a resultat d'això, la cadena aminoacídica que compon elloc actiu és molejada en posicions precises, lo que permet a l'enzima portar a terme la seua funció catalítica. En alguns casos, com en les glicosidasas, el substrat canvia llaugerament de forma per a entrar en elloc actiu. el lloc actiu continua dit canvi fins que el substrat està completament unit, moment en el qual queda determinada la forma i la càrrega final.

Els canvis conformacionals són importants en atres processos ademés de la catálisis com el manteniment de l'estructura cuaternaria, puix la formació o desensamblado de complexos multiméricos depén del contacte entre dominis d'unió en les proteïnes. Si una conformació és l'única compatible per a l'estructura cuaternaria, llavors és possible l'existència de mecanismes que regulen l'estabilitat dels complexos multienzimáticos.

Dinàmica interna de les enzimes

la dinàmica interna de les enzimes està relacionada en els seus mecanismes de catálisis. La dinàmica interna es definix com el moviment de diferents parts de l'estructura de l'enzima, des de residus individuals d'aminoàcits, fins a grups d'aminoàcits o inclús un domini proteic sancer. Estos moviments es produïxen a diferents escals de temps que van des de femtosegundos fins a segons. Casi qualsevol residu de l'estructura de l'enzima pot contribuir en el procés de catálisis per mig de moviments dinàmics. Els moviments de les proteïnes són vitals en moltes enzimes. Dits moviments podran ser més o menys importants segons si els canvis conformacionals es produïxen per vibracions chicotetes i ràpides o grans i llentes, i dita importància dependrà del tipo de reacció que porte a terme l'enzima. No obstant, encara que estos moviments són importants en el procés d'unió i lliberació de substrats i productes, encara no està clar si estos moviments ajuden a accelerar els passos químics de les reaccions enzimàtiques. Estos nous alvanços també tenen implicacions en la comprensió dels efectes alostéricos i en el desenroll de nous fàrmacs.

Modo d'acció

Les enzimes poden actuar de diverses formes, com es vorà a continuació, sempre donant lloc una disminució del valor de ΔG^‡:

• Reducció de l'energia d'activació per mig de la creació d'un ambient en el qual'estat de transició és estabilisat (per eixemple, forçant la forma d'un substrat: l'enzima produïx un canvi de conformació del substrat unit el qual passa a un estat de transició, de modo que veu reduïda la cantitat d'energia que precisa per a completar la transició).
• Reduint l'energia de l'estat de transició, sense afectar la forma del substrat, per mig de la creació d'un ambient en una distribució de càrrega òptima per a que es genere dit estat de transició.
• Proporcionant una ruta alternativa. Per eixemple, reaccionant temporalment en el substrat per a formar un complex intermig enzima/substrat (ÉS), que no seria factible en absència d'una enzima.

• Reduint la variació d'entropía necessària per a alcançar l'estat de transició (energia d'activació) de la reacció per mig de l'acció d'orientar correctament els substrats, favorint aixina que es produïxca dita reacció.

Efecte de la temperatura sobre la catálisis

L'increment de temperatura facilita l'acció de l'enzima i permet que s'incremente encara més la seua velocitat de reacció. No obstant, si la temperatura s'eleva massa, la conformació estructural de l'enzima pot vore's afectada, reduint aixina la seua velocitat de reacció, i solament recuperant la seua activitat òptima quan la temperatura es reduïx. No obstant, algunes enzimes són termolábiles i treballen millor a baixes temperatures. cal destacar que este efecte entrópico implica la desestabilisació de l'estat basal, i la seua contribució a la catálisis és relativament chicoteta.

Estabilisació de l'estat de transició

La comprensió de l'orige de la reducció del valor de ΔG^‡ en una reacció enzimàtica requerix elucidar prèviament cóm les enzimes poden estabilisar el seu estat de transició, més que l'estat de transició de la reacció. Aparentment, la forma més efectiva per a alcançar l'estabilisació és l'utilisació de forces electrostàticas, concretament, posseint un ambient polar relativament fixat que puga orientar-se cap a la distribució de càrrega de l'estat de transició. Eixe tipo d'ambients no existixen ni es generen en absència d'enzimes.

Modulació alostérica

Erro al crear miniatura:

Transició alostérica d'una enzima entre els estats R i T, estabilisada per un agonista (A), un inhibidor (I) i un substrat (S).

Els llocs alostéricos són zones de l'enzima en capacitat de reconéixer i unir determinades molècules en la cèla. Les unions a les que donen lloc són dèbils i no covalentes, i generen un canvi en la conformació estructural de l'enzima que repercutix en elloc actiu, afectant aixina a la velocitat de reacció. Les interaccions alostéricas poden tant inhibir com activar enzimes, i són una forma molt comuna de controlar les enzimes en les cèles.

Cofactores i coenzimas

Erro al crear miniatura:

Estructura química del pirofosfato de tiamina (groc) i de l'enzima transcetolasa; el substrat, en negre, és la xilosa 5-fosfat.

Cofactores

Algunes enzimes no precisen cap component adicional per a mostrar una total activitat. No obstant, atres enzimes requerixen l'unió de molècules no proteiques denominades cofactors per a poder eixercir la seua activitat. Els cofactores poden ser composts inorgànics, com els ions metàlics i els complexos ferrosulfurosos, o composts orgànics, com la flavina o el grup hemo. Els cofactores orgànics poden ser a la seua volta grups prostéticos, que s'unixen fortament a l'enzima, o coenzimas, que són lliberats delloc actiu de l'enzima durant la reacció. Les coenzimas inclouen composts com el NADH, el NADPH i l'adenosín trifosfato. Estes molècules transferixen grups funcionals entre enzimes.

Un eixemple d'una enzima que conté un cofactor és l'anhidrasa carbónica, en la qual el zinc (cofactor) es manté unit alloc actiu, tal i com es mostra en la figura anterior (situada a l'inici de la secció "Estructures i mecanismes"). Estes molècules solen trobar-se unides alloc actiu i estan implicades en la catálisis. Per eixemple, la flavina i el grup hemo solen estar implicats en reaccions redox. Les enzimes que requerixen un cofactor pero no ho tenen unit són denominades «apoenzimas» o «apoproteínas». Una apoenzima junt en cofactor(és) és denominada «holoenzima» (que és la forma activa). La majoria dels cofactores no s'unixen covalentemente a les seues enzimes, pero sí ho fan fortament. No obstant, els grups prostéticos poden estar covalentemente units, com en el cas de la tiamina pirofosfato en l'enzima piruvato deshidrogenasa. El terme «holoenzima» també pot ser aplicat a aquelles enzimes que contenen múltiples subunidades, com en el cas de l'ADN polimerasa, a on la holoenzima és el complex en totes les subunidades necessàries per a portar a terme l'activitat enzimàtica.

Coenzimas

Erro al crear miniatura:

Model tridimensional d'esferes de la coenzima NADH.

Les coenzimas són chicotetes molècules orgàniques que transporten grups químics d'una enzima a una atra. Alguns d'estos composts, com la riboflavina, la tiamina i l'àcit fólico són vitamines (les quals no poden ser sintetisats en cantitat suficient pel cos humà i deuen ser incorporats en la dieta). Els grups químics intercanviats inclouen el ion hidrur (H^-) transportat per NAD o NADP⁺, el grup fosfat transportat pel ATP, el grup acetilo transportat per la coenzima A, els grups formil, metenil o metil transportats pel àcit fólico i el grup metil transportat per la S-Adenosil metionina. Degut a que les coenzimas sofrixen una modificació química com a conseqüència de l'activitat enzimàtica, és útil considerar a les coenzimas com una classe especial de substrats, o com a segons substrats, que són comuns a moltes enzimes diferents. Per eixemple, es coneixen al voltant de 700 enzimes que utilisen la coenzima NADH.

Les coenzimas solen estar contínuament regenerant-se i les seues concentracions solen mantindre's a uns nivells fixos en l'interior de la cèla: per eixemple, el NADPH és regenerat a través de la ruta de les pentosa fosfat i la S-Adenosil metionina per mig de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneració contínua significa que inclús chicotetes cantitats de coenzimas són utilisades intensivamente. Per eixemple, el cos humà consumix el seu propi pes en ATP cada dia.

L'alt preu de NADH i NADPH és un inconvenient econòmic en l'utilisació d'enzimes depenents de coenzimas en processos biotecnològics industrials. Per lo tant, el desenroll de cofactores biomiméticos barats és d'importància estratègica.

Termodinàmica

Erro al crear miniatura:

Gràfica de les energies de les diferents fases d'una reacció química. Els substrats precisen molta energia per a alcançar l'estat de transició, pero una volta alcançat, es transformen en productes. L'enzima estabilisa l'estat de transició, reduint l'energia necessària per a formar els productes.

De la mateixa manera que succeïx en tots els catalisadors, les enzimes no alteren l'equilibri químic de la reacció. Generalment, en presència d'una enzima, la reacció alvança en la mateixa direcció en la que ho faria en absència d'enzima, solament que més ràpit. No obstant, en absència d'enzima, podria produir-se una reacció espontànea que generara un producte diferent degut a que en eixes condicions, dit producte diferent es forma més ràpidament. Ademés les enzimes poden acoplar dos o més reaccions, per lo que una reacció termodinámicamente favorable pot ser utilisada per a favorir una atra reacció termodinámicamente desfavorable. Per eixemple, l'hidrólisis d'ATP sol ser utilisada per a favorir atres reaccions químiques.

Les enzimes catalizan reaccions químiques tant en un sentit com en el contrari. Mai alteren l'equilibri, sino únicament la velocitat a la que és alcançat. Per eixemple, l'anhidrasa carbónica cataliza la seua reacció en una o una atra direcció depenent de la concentració dels reactants, com es pot vore a continuació:

___*$\mathrm{C}{\mathrm{O}}_{\mathrm{2}}\mathrm{+}{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{O}\stackrel{.}{\to }{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{C}{\mathrm{O}}_{\mathrm{3}}$ (en tejidos; alta concentración de CO₂)

${\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{C}{\mathrm{O}}_{\mathrm{3}}\stackrel{.}{\to }\mathrm{C}{\mathrm{O}}_{\mathrm{2}}\mathrm{+}{\mathrm{H}}_{\mathrm{2}}\mathrm{O}$ (en pulmons; baixa concentració de CO₂)

Si l'equilibri es veu molt desplaçat en un sentit de la reacció, és dir, es convertix en una reacció molt exergónica, la reacció es fa efectivament irreversible. baix estes condicions l'enzima únicament catalizará la reacció en la direcció permesa des d'un punt de vista termodinàmic.

Cinètica

Artícul principal → Cinètica enzimàtica.

Erro al crear miniatura:

Mecanisme d'una reacció catalizada per una enzima en un únic substrat. L'enzima (I) unix un substrat (S) per a formar el complex enzima-substrat (ÉS) i genera un producte (P).

la cinètica enzimàtica és l'estudi de cóm les enzimes s'unixen als seus substrats i els transformen en productes. Les senyes d'equilibris utilisats en els estudis cinètics són obtinguts per mig d'ensajos enzimàtics. En 1902 Victor Henri va propondre una teoria quantitativa sobre la cinètica enzimàtica, pero les seues senyes experimentals no varen ser molt útils degut a que l'importància de la concentració del ion d'hidrogen encara no era considerada. En acabant de que Peter Lauritz Sørensen definira l'escala logarítmica del pH i introduïra el concepte de «tampó» (tampó químic) en 1909, el químic alemà Leonor Michaelis i el seu postdoctoral canadenc Maud Leonora Menten varen repetir els experiments d'Henri confirmant la seua equació, que actualment és coneguda com a cinètica d'Henri-Michaelis-Menten (o simplement cinètica de Michaelis-Menten). El seu treball va ser desenrollat més en profunditat per George Edward Briggs i J. B. S. Haldane, els qui varen obtindre les equacions cinètiques que es troben tan àmpliament esteses en l'actualitat.

La major contribució d'Henri va ser l'idea de dividir les reaccions enzimàtiques en dos etapes. En la primera, el substrat s'unix reversiblemente a l'enzima, formant el complex enzima-substrat (també denominat complex Michaelis). En la segona, l'enzima cataliza la reacció i llibera el producte.

Erro al crear miniatura:

Curva de saturació d'una reacció enzimàtica a on es mostra la relació entre la concentració de substrat i la velocitat de la reacció.

Les enzimes poden catalizar fins a varis millons de reaccions per segon. Per eixemple, la descarboxilación no enzimàtica de la 5'-monofosfato (EC 2.4.2.10) té una vida mija de 78 millons d'anys. No obstant, quan l'enzima orotidina 5'-fosfat descarboxilasa està present en el mig, eixe mateix procés tarda a penes 25 milisegons. Les velocitats de les enzimes depenen de les condicions de la solució i de la concentració de substrat. Aquelles condicions que desnaturalizan una proteïna, com a temperatures elevades, pH extrems o altes concentracions de sal, dificulten o impedixen l'activitat enzimàtica, mentres que elevades concentracions de substrat tendixen a incrementar l'activitat. Per a trobar la màxima velocitat d'una reacció enzimàtica, la concentració de substrat s'incrementa fins que s'obté una taxa constant de formació de producte (vejau la curva de saturació representada en la figura de la dreta). La saturació ocorre perque, quan la concentració de substrat aumenta, disminuïx la concentració d'enzima lliure, que es convertix en la forma en substrat unit (ÉS). A la màxima velocitat (V_max) de l'enzima, tots els llocs actius de dita enzima tenen substrat unit, i la cantitat de complexos És igual a la cantitat total d'enzima. No obstant, V_max és solament una de les constants cinètiques de l'enzima. La cantitat de substrat necessari per a obtindre una determinada velocitat de reacció també és important. Este paràmetro ve dau per la constant de Michaelis-Menten (K_m), que ve a ser la concentració de substrat necessària per a que una enzima alcance la mitat de la seua velocitat màxima. Cada enzima té un valor de K_m característic per a un determinat substrat, el qual pot dir-nos cóm d'afí és l'unió entre el substrat i l'enzima. Una atra constant útil és el número de recanvi, k_cat, que és el número de molècules de substrat processades per cada lloc actiu per segon. L'eficiència d'una enzima pot ser expressada en térmens de k_cat/K_m, en lo que es denomina constant d'especificidad, que incorpora la constant de velocitat de totes les fases de la reacció. Degut a que la constant d'especificidad contempla tant l'afinitat com la capacitat catalítica, és un paràmetro molt útil per a comparar diferents enzimes o la mateixa enzima en diferents substrats. El valor màxim teòric de la constant d'especificidad és denominat llímit de difusió té un valor de 10⁸-10⁹ (M⁻¹ s⁻¹). Aplegats a este punt, cada colisió de l'enzima en el seu substrat dona lloc a la catálisis, en lo que la velocitat de formació de producte no es veu llimitada per la velocitat de reacció, sino per la velocitat de difusió. Les enzimes que posseïxen esta propietat són anomenades enzimes catalíticamente perfectes o cinéticamente perfectes. Eixemples d'este tipo d'enzimes són la triosa fosfat isomerasa, l'anhidrasa carbónica, l'acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa i la superóxido dismutasa. La cinètica de Michaelis-Menten depén de la llei d'acció de masses, que es deriva partint dels supòsits de difusió lliure i colisió a l'encert. No obstant, molts processos bioquímics o celars es desvien significativament d'estes condicions, a causa de fenomens com el crowding macromolecular, la separació d'etapes entre enzima-substrat-producte, o els moviments moleculars uni- o bidimensionals. No obstant, en estes situacions es pot aplicar una cinètica de Michaelis-Menten fractal.

Algunes enzimes presenten una cinètica més ràpida que la velocitat de difusió, lo que en principi semblaria ser impossible. S'han propost diversos mecanismes per a tractar d'explicar este fenomen. Un dels models propon que algunes proteïnes podrien tindre la capacitat d'accelerar la catálisis seqüestrant el substrat i orientant-ho per mig de camps elèctrics dipolares. Un atre model propon un mecanisme d'efecte túnel quàntic, a on un protón o un electró poden formar un túnel a través de barreres d'activació, encara que existix certa controvèrsia sobre l'efecte túnel que puga generar un protón. L'efecte túnel mediat per protones ha segut observat en triptamina. Açò sugerix que la catálisis enzimàtica podria ser definida més exactament com una «barrera», en lloc de com fa el model tradicional, a on el substrat requerix a l'enzima per a alcançar una barrera energètica més baixa.

Inhibició

Artícul principal → Inhibidor enzimàtic.

Erro al crear miniatura:

Els inhibidors competitius s'unixen reversiblemente a l'enzima, evitant l'unió del substrat. Per un atre costat, l'unió del substrat evita l'unió de l'inhibidor. Aixina que, substrat i inhibidor competixen per l'enzima.

Erro al crear miniatura:

Tipos d'inhibició segons la classificació introduïda per W. W. Cland.

Els inhibidors són molècules que alteren els paràmetros cinètics d'una reacció enzimàtica i per lo tant regulen l'activitat enzimàtica. A grans traces, poden classificar-se en reversibles i irreversibles. Les irreversibles s'unixen covalentemente a l'enzima sense possibilitat de revertir la modificació, sent útils en farmacologia. Alguns dels fàrmacs que actuen d'esta manera són l'eflornitina, utilisada per a tractar la tripanosomiasis africana, la penicilina i l'aspirina. Les reversibles s'unixen de forma reversible a l'enzima, podent classificar-se a la seua volta, segons la forma en que intervenen en la reacció, en competitives, acompetitives i mixtes. Habitualment, per la seua àmplia presència en multitut de processos, es parla també de inhibició no competitiva, que en realitat no és més que una variant de la ya mencionada inhibició mixta. No obstant, per les seues característiques se sol presentar com oposta a la competitiva, en la que és comparada freqüentment.

• En la inhibició competitiva, el substrat (S) i l'inhibidor (I) no es poden unir a la mateixa enzima al mateix temps, com es mostra en la figura de la dreta. Açò generalment ocorre quan l'inhibidor té afinitat pel lloc actiu d'una enzima en el qual també s'unix el substrat; el substrat i l'inhibidor competixen per a l'accés alloc actiu de l'enzima. Per eixemple, el metotrexato és un inhibidor competitiu de l'enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la reducció de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitut entre les estructures del àcit fólico i el metotrexato permet que s'establixca una inhibició de tipo competitiu. Este tipo d'inhibició es pot superar en concentracions suficientment altes del substrat, és dir, deixant fòra de competició a l'inhibidor. En l'inhibició competitiva la velocitat màxima de la reacció no varia, pero es necessiten concentracions més elevades de substrat per a alcançar una determinada velocitat, incrementant-se aixina la K_m aparent.

• En la inhibició acompetitiva l'inhibidor no pot unir-se a l'enzima lliure, sino únicament al complex enzima-substrat (ÉS). Una volta format el complex en l'inhibidor (EIS) l'enzima queda inactiva. Este tipo d'inhibició és poc comú, pero pot donar-se en enzimes multiméticas.
• La inhibició no competitiva és una forma d'inhibició mixta a on l'unió de l'inhibidor en l'enzima reduïx la seua activitat pero no afecta l'unió en el substrat. Com a resultat, el grau d'inhibició depén solament de la concentració d'inhibidor, independentment de la concentració de substrat, en lo que varia el valor de la V_max aparent. No obstant, com el substrat encara pot unir-se a l'enzima, el valor de K_m no varia.

• En la inhibició mixta, l'inhibidor es pot unir a l'enzima al mateix temps que el substrat. No obstant, l'unió de l'inhibidor afecta l'unió del substrat, i viceversa. Este tipo d'inhibició es pot reduir, pero no superar en aumentar les concentracions del substrat. Encara que és possible que els inhibidors de tipo mixt s'unixquen en elloc actiu, este tipo d'inhibició resulta generalment d'un efecte alostérico a on l'inhibidor s'unix a un atre lloc que no és elloc actiu de l'enzima. L'unió de l'inhibidor en elloc alostérico canvia la conformació (és dir, l'estructura terciaria) de l'enzima de modo que l'afinitat del substrat pelloc actiu es reduïx.

Erro al crear miniatura:

La coenzima àcit fólico (esquerra) i el fàrmac anti-cancerígeno metotrexato (dreta) són molt similars en estructura. Com a resultat, el metotrexato és un inhibidor competitiu de moltes enzimes que utilisen folato.

En molts organismes, els inhibidors poden actuar com a part d'un mecanisme de realimentación. Si una enzima produïx una substància en massa cantitat en l'organisme, esta mateixa substància podria actuar com un inhibidor de l'enzima a l'inici de la ruta que ho produïx, detenint aixina dita producció quan hi haja una cantitat suficient de la substància en qüestió. Est seria una forma de realimentación negativa. Les enzimes que es troben subjectes a este tipo de regulació solen ser multiméricas i posseir llocs alostéricos a on s'unixen substàncies reguladores. Les gràfiques que representen la velocitat de la reacció front a la concentració de substrat d'estes enzimes no són hipèrboles, sino sigmoidals (forma de S).

Usos dels inhibidors

Degut a que els inhibidors modulen la funció de les enzimes, solen ser utilisats com a fàrmacs. Un típic eixemple d'un inhibidor que és utilisat com a fàrmac és l'aspirina, la qual inhibix les enzimes COX-1 i COX-2 implicades en la síntesis d'un intermediari inflamatorio, les prostaglandina, en lo que suprimix aixina els efectes derivats, el dolor i l'inflamació. No obstant, atres inhibidors enzimàtics actuen com verís. Per eixemple, el cianur és un inhibidor irreversible que s'unix als àtoms de ferro i coure en elloc actiu de la citocromo c oxidasa de cèlules animals (les plantes són resistents al cianur), bloquejant aixina la respiració celar.

Funció biològica

Les enzimes presenten una àmplia varietat de funcions en els organismes vius. Són indispensables en la transducció de senyals i en processos de regulació, normalment per mig de quinasas i fosfatasas. També són capaços de produir moviment, com és el cas de la miosina al hidrolizar ATP per a generar la contracció muscular o el moviment de vesícules per mig del citoesquelet. Un atre tipo d'ATPasas en la membrana celar són les bombes d'ions implicades en processos de transport actiu. Ademés, les enzimes també estan implicades en funcions molt més exòtiques, com la producció de llum per la luciferasa en les luciérnagas. Els virus també poden contindre enzimes implicades en l'infecció celar, com és el cas de l'integrasa del virus HIV i de la transcriptasa inversa, o en la lliberació viral, com la neuraminidasa del virus de la grip. Una important funció de les enzimes és la que presenten en el sistema digestiu dels animals. Enzimes tals com les amilasas i les proteasas són capaces de degradar molècules grans (almidó o proteïnas, respectivament) en atres més chicotetes, de manera que puguen ser absorbides en l'intestí. Les molècules d'almidó, per eixemple, que són massa grans per a ser absorbides, són degradades per diverses enzimes a molècules més chicotetes com la maltosa, i finalment a glucosa, la qual sí pot ser absorbida a través de les cèlules de l'intestí. Diferents enzimes digestives són capaces de degradar diferents tipos d'aliments. Els rumiants que tenen una dieta herbívora, posseïxen en els seus intestins una série de microorganismes que produïxen una atra enzima, la celasa, capaç de degradar la celosa present en la paret celar de les plantes.

Vàries enzimes poden actuar conjuntament en un orde específic, creant aixina una ruta metabòlica. En una ruta metabòlica, una enzima pren com a substrat el producte d'una atra enzima. Despuix de la reacció catalítica, el producte es transferix a la següent enzima i aixina successivament. En ocasions, existix més d'una enzima capaç de catalizar la mateixa reacció en paral, lo que permet establir una regulació més sofisticada: per eixemple, en el cas en que una enzima presenta una activitat constitutiva pero en una baixa constant d'activitat i una segona enzima l'activitat de la qual és inducible, pero presenta una major constant d'activitat. Les enzimes determinen els passos que seguixen estes rutes metabòliques. Sense les enzimes, el metabolisme no es produiria a través dels mateixos passos, ni seria lo suficientment ràpit per a atendre les necessitats de la cèla. De fet, una ruta metabòlica com la glucólisis no podria existir sense enzimes. la glucosa, per eixemple, pot reaccionar directament en l'ATP de manera que quede fosforilada en un o més carbono. En absència d'enzimes, esta reacció es produiria tan llentament que seria insignificant. No obstant, si s'afig l'enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa i es medix la concentració de la mescla en un breu espai de temps es podrà trobar únicament glucosa-6-fosfat a nivells significatius. Per tant, les rets de rutes metabòliques dins de la cèlula depenen del conjunt d'enzimes funcionals que presenten.

Control de l'activitat

L'activitat enzimàtica pot ser controlada en la cèlula principalment d'estes cinc formes:

• Producció de l'enzima (a nivell de la transcripció o la traducció): la síntesis d'una enzima pot ser favorida o desfavorida en resposta a determinats estímuls rebuts per la cèla. Esta forma de regulació gènica es denomina inducció i inhibició enzimàtica. Per eixemple, les bactèrias podrien adquirir resistència a antibiòtics com la penicilina gràcies a l'inducció d'unes enzimes anomenades beta-lactamasas, que hidrolizan l'anelle beta-lactámico de la molècula de penicilina. Un atre eixemple, són les enzimes presents en el fege denominades citocromo P450 oxidasas, les quals són de vital importància en el metabolisme de drogues i fàrmacs. L'inducció o inhibició d'estes enzimes pot donar lloc a l'aparició d'interaccions farmacològiques.

• Compartimentalización de l'enzima: les enzimes poden localisar-se en diferents compartimento celars, de modo que puguen tindre lloc diferents rutes metabòliques de forma independent. Per eixemple, els àcit grassos són sintetisats per un conjunt d'enzimes localisades en el citosol, en el retícul endoplasmático i en l'aparat de Golgi, i posteriorment, dits àcit grassos són utilisats per un atre conjunt d'enzimes diferents com a font energètica en la mitocondria, a través de la β-oxidació.

• Inhibidors i activadores enzimàtics: les enzimes poden ser activades o inhibides per certes molècules. Per eixemple, el producte final d'una ruta metabòlica sol actuar com a inhibidor d'alguna de les enzimes implicades en les primeres reaccions de la ruta, establint aixina una realimentación negativa que regula la cantitat de producte final obtingut per eixa ruta. Este mecanisme de realimentación negativa permet ajustar efectivament la velocitat de síntesis dels metabòlits intermijos en la demanda de la cèla, i permet distribuir econòmicament materials i energia per a evitar excés o escassea dels productes finals. Este control enzimàtic permet mantindre un ambiente relativament estable en l'interior dels organismes vius.

• Modificació postraduccional d'enzimes: les enzimes poden sofrir diverses modificacions postraduccionals com la fosforilación, la miristoilación i la glicosilación. Per eixemple, en la resposta a insulina, es produïx la fosforilación de multitut d'enzimes, com la de la glucógeno sintasa, que ajuda en el control de la síntesis o degradació del glucógeno i permet a la cèlula respondre a les variacions dels nivells de sucre en sanc. Un atre eixemple de modificació postraduccional és la degradació de la cadena polipeptídica. la quimiotripsina, una proteasa digestiva, és sintetisada en una forma inactiva, quimiotripsinógeno, en el pàncrees i transportada en este estat fins al estòmec, a on serà activada. D'esta manera s'evita que l'enzima digerixca el pàncrees i els demés teixits pels que passa abans d'aplegar a l'estòmec. Este tipo de precursor inactiu d'una enzima és denominat zimógeno.

• Activació depenent de l'ambient: algunes enzimes poden ser activades quan passen d'un ambient en unes condicions a un atre en condicions diferents, com pot ser el pas de l'ambient reductor del citoplasma a l'ambient oxidatiu del periplasma, el pas d'un ambient en elevat pH a un atre en baix pH, etc. Per eixemple, l'hemaglutinina del virus de la grip és activada per mig d'un canvi conformacional que es produïx quan el pH del mig és suficientment àcit, lo que ocorre quan el virus entra en l'interior de la cèlula a través d'un lisosoma.

Implicacions en malties

Erro al crear miniatura:

Estructura tridimensional de l'enzima fenilanina hidroxilasa (Plantilla:PDB).

Degut a que és necessari un fort control de l'activitat enzimàtica per a l'homeostasis, qualsevol fallo en el funcionament (mutació, increment o reducció de l'expressió o deleción) d'una única enzima crítica pot conduir al desenroll d'una maltia genètica. L'importància de les enzimes es posa de manifest en el fet de que una maltia letal pot ser causada pel mal funcionament d'un únic tipo d'enzima de tots els mils de tipos que existixen en el nostre cos. Un eixemple d'açò és el tipo més comú de fenilcetonuria. En esta maltia genètica es produïx una mutació d'un únic aminoàcit en la fenilanina hidroxilasa, una enzima que cataliza la primera reacció de la ruta de degradació de la fenilanina i de composts relacionats. En ser esta enzima inactiva, s'acumulen una série de productes que terminen donant lloc a l'aparició de retardo mental si no es rep tractament.

Un atre eixemple és quan es produïx una mutació en els gens de la llínea germinal que codifiquen les enzimes implicades en la reparació de l'ADN. En este cas, al no reparar-se adequadament l'ADN de les cèles, s'acumulen mutacions que solen derivar en el desenroll de diversos tipos de càncer hereditaris, com la xerodermia pigmentosa.

Classificació i nomenclatura d'enzimes

Les enzimes reben noms comuns que fan alusió al tipo de reacció sobre el substrat. El nom d'una enzima sol derivar-se del substrat o de la reacció química que cataliza, en la paraula terminada en -torra. Per eixemple, la lactasa (EC 3.2.1.108) actua sobre la lactosa; l'alcohol deshidrogenasa (EC 1.1.1.1) oxida al alcohol (lo «deshidrogena»); l'ADN polimerasa (EC 2.7.7.7) prové també de la reacció que cataliza que consistix en polimerizar l'ADN. El comité de nomenclatura de la Internacional de Bioquímica i Biologia Molecular (IUBMB) recomana una série de regles per a la classificació de les enzimes, que consistix en les sigles EC a l'inici (per les sigles d'Enzyme Commission), seguit de quatre sifres separades per punts. La primera sifra és un número natural que va de l'1 al 7 i indica el tipo de reacció que cataliza. Totes les enzimes reben un còdic numèric que identifica els substrats, el tipo de reacció que realisen i alguna atra informació adicional rellevant. Per eixemple, l'enzima que transferix electrons entre la ferredoxina (una proteïna) i el NADPH (una coenzima) té el còdic EC 1.18.1.2 i es coneix com ferredoxina:NADP⁺ òxit-reductasa, entre atres noms similars. A continuació s'indiquen les sèt classes d'enzimes que es reconeixen en l'actualitat:

• EC 1 Oxidorreductasas: catalizan reaccions d'oxidorreducció o reaccions redox. Estes consistixen en la transferència d'equivalents reductors entre un donador i un acceptor. La transferència precisa d'una coenzima com NAD⁺, NADP⁺o FAD, com a intermediari en la transferència d'electrons. Despuix de l'acció catalítica, estes coenzimas queden modificades en el seu grau d'oxidació, per lo que deuen ser reciclades abans de tornar a efectuar una nova reacció catalítica. Eixemples: deshidrogenasas, peroxidasas.
• EC 2 Transferasas: transferixen grups funcionals (obtinguts de la ruptura de certes molècules) a atres substàncies receptores. Solen actuar en processos d'interconversión de monosacàrits, aminoàcits, etc. Eixemples: transaminasas, cinasas.

• EC 3 Hidrolasas: catalizan reaccions d'hidrólisis en la consegüent obtenció de monòmers a partir de polímers. Actuen en la digestió dels aliments, prèviament a atres fases de la seua degradació. La paraula «hidrólisis» es deriva de hidro → 'aigua' i lisis → 'dissolució'. Eixemples: glucosidasas, lipasas, esterasas.
• EC 4 Liasas: catalizan reaccions en les que s'eliminen o adicionan grups H₂O, CO₂ i NH₃ per a formar un doble enllaç o afegir-se a un doble enllaç, o atres reaccions que impliquen un reacomodo d'electrons. Eixemples: descarboxilasas, la fenilanina amoni liasa (EC 4.3.1.24).
• EC 5 Isomerasas: actuen sobre determinades molècules obtenint o canviant d'elles les seues isòmers funcionals o de posició, és dir, catalizan la racemización i canvis de posició d'un grup en determinada molècula obtenint formes isoméricas. Solen actuar en processos d'interconversión. Eixemple: epimerasas (mutasa).

• EC 6 Ligasas: catalizan la degradació o síntesis dels enllaços denominats «forts» per mig de l'acoplament a molècules d'alt valor energètic com l'ATP. Eixemples: sintetasas, carboxilasas.
• EC 7 Translocasas: són proteïnes integrals de membrana que transferixen un substrat (ion o molècula) des del costat 1 a costat 2 d'una membrana, i es subdividen en 4 subclasses, d'acort en la força que impulsa la reacció de transferència. Eixemple: el citocromo-c oxidasa (EC 7.1.1.9), o el transportador tipo P exportador d'H⁺ (EC 7.1.2.1).

Aplicacions industrials

Les enzimes són utilisades en l'indústria química, i en atres tipos d'indústria, en a on es requerix l'us de catalisadors molt especialisats. No obstant, les enzimes estan llimitades tant pel número de reaccions que poden portar a terme com per la seua absència d'estabilitat en solvents orgànics i altes temperaturas. Per això, l'ingenieria de proteïnes s'ha convertit en un àrea d'investigació molt activa a on s'intenten crear enzimes en propietats noves, be per mig de disseny racional, be per mig d'evolució in vitro. Estos esforços han començat a tindre alguns èxits, obtenint-se algunes enzimes que catalizan reaccions no existents en la naturalea.Encara que les reaccions catalisades per enzimes són molt eficients, algunes de les enzimes depenen de cofactores de nicotinamida (NADH/NAD+, NADP/NAPH). Per l'elevat preu de dits cofactores, estos processos no serien econòmicament competitius. En el passat recent es varen identificar alguns composts sintètics econòmica i funcionalmente molt prometedors, com a homòlecs biomiméticos de cofactores naturals.

A continuació es mostra una taula en diverses aplicacions industrials de les enzimes:

Aplicació	Enzimes utilisades	Usos
Processat d'aliments Erro al crear miniatura: La amilasa cataliza la degradació de l'almidó en sucres senzills.	Amilasas de fongos i plantes.	Producció de sucres des del almidó, com per eixemple en la producció d'aixarop de dacsa. En la cocció al forn, cataliza el trencament de l'almidó de la farina en sucre. la fermentació del sucre portada a terme per rents produïx el diòxit de carbono que fa «pujar» la massa.
	Proteasas	Els fabricants de galletas les utilisen per a reduir la cantitat de proteïnes en la farina.
Aliments per a bebés	Tripsina	Per a pre-digerir l'aliment dirigit a bebés.
Elaboració de cervesa Ordi germinada utilisada per a l'elaboració de malta.	Les enzimes de l'ordi són lliberades durant la fase de mòlt en l'elaboració de la cervesa.	Les enzimes lliberades degraden l'almidó i les proteïnes per a generar sucres senzills, aminoàcits i péptidos que són usats pels rent en el procés de fermentació.
	Enzimes d'ordi produïdes a nivell industrial	Àmpliament usades en l'elaboració de cervesa per a substituir les enzimes naturals de l'ordi.
	Amilasa, glucanasa i proteasas	Digerixen polisacàrits i proteïnes en la malta.
	Betaglucanasas i arabinoxilanasas	Milloren la filtració del most i la cervesa.
	Amiloglucosidasas i pulanasas	Producció de cervesa baixa en calories i ajust de la capacitat de fermentació.
	Proteasas	Eliminen la turbidez produïda durant l'almagasenament de la cervesa.
	Acetolactatodecarboxilasa (ALDC)	Incrementa l'eficiència de la fermentació per mig de la reducció de la formació de diacetilo.
Sucs de frutes	Celasas, pectinasas	Aclarit de sucs de fruts.
Indústria làctea Formage de Roquefort.	Renina, derivat de l'estòmec d'animals rumiants jóvens (com a vedells i ovelles).	Producció de formage, usada per a hidrolizar proteïnes.
	Enzimes produïdes per bactèries	Actualment, cada volta més usades en l'indústria làctea.
	Lipasas	S'introduïx durant el procés de producció del formage Roquefort per a favorir la maduració.
	Lactasas	Trencament de la lactosa en glucosa i galactosa.
Digestió de carn	Papaína	Ablandamiento de la carn utilisada per a cuinar.
Indústria de l'almidó Glucosa. Erro al crear miniatura: Fructosa.	Amilasa, amiloglucosidasas i glucoamilasas	Conversió del almidó en glucosa i diversos sucres invertits.
	Glucosa isomerasa	Conversió de glucosa en fructosa durant la producció d'aixarop de dacsa partint de substàncies riques en almidó. Estos aixarops potencien les propietats edulcorantes i reduïxen les calories millor que la sacarosa i mantenint el mateix nivell de dulzor.
Indústria del paper Una fàbrica de paper en Carolina del Sur.	Amilasas, xilanasas, celasas i ligninasas	Degradació del almidó per a reduir el seu viscosidad, afegint apresto. Les xilanasas reduïxen el blanquejador necessari per a la decoloración; les celasas alisan les fibres, favorixen el drenage d'aigua i promouen l'eliminació de tintes; les lipasa reduïxen l'obscuritat i les ligninasas eliminen la lignina per a ablanir el paper.
Indústria del biofuel Celosa en 3D.	Celasas	Utilisades per a degradar la celosa en sucres que puguen ser fermentats.
	Ligninasas	Utilisada per a eliminar residus de lignina.
Detergents biològics	Principalment proteasas, produïdes de forma extracelar per bactèries.	Utilisades per a ajudar en l'eliminació de tenyides proteiques de la roba en les condicions de prelavado i en les aplicacions directes de detergent líquit.
	Amilasas	Detergents de llavadores per a eliminar residus resistents d'almidó.
	Lipasas	Utilisades per a facilitar l'eliminació de tenyides grasses i oleosos.
	Celasas	Utilisades en suavisants biològics.
Netejadors de lents de contacte	Proteasas	Per a eliminar restants proteics de les lents de contacte i aixina previndre infeccions.
Indústria del hule	Catalasa	Per a generar oxigen des del peròxit, i aixina convertir el làtex en hule espumoso.
Indústria fotogràfica	Proteasa (ficina)	Dissoldre la gelatina de les películes fotogràfiques usades, permetent aixina la recuperació del seu contingut en argent.
Biologia molecular Erro al crear miniatura: ADN de doble hèliç.	Enzimes de restricció, ADN ligasa i polimerasas	Utilisades per a manipular l'ADN per mig d'ingenieria genètica. De gran importància en farmacologia, agricultura, medicina i criminalística. Essencials per a digestió de restricció i per a la reacció en cadena de la polimerasa.

Vore també

• Extremoenzima
• Cinètica enzimàtica
• Inhibidor enzimàtic
• Anàlisis quantitatiu enzimàtic
• Catálisis enzimàtica
• Enzima de restricció
• Número EC
• acetat CoA-transferasa
• Anex:Llista d'enzimes

Llectures complementàries

Etimologia i història Beer in an Old Bottle: Eduard Buchner and the Growth of Biochemical Knowledge, edited by Athel Cornish-Bowden and published by Universitat de Valéncia (1997): ISBN 84-370-3328-4 [5] archivat en Wayback Machine., Història de l'inici de la enzimología. Williams, Henry Smith, 1863-1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences, Llibre de text del seguixc XIX. Kleyn, J. and Hough J. The Microbiology of Brewing. Annual Review of Microbiology (1971) Vol. 25: 583-608 Estructura i mecanismes de les enzimes Fersht, A. Structure and Mechanism in Protein Science: A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding. W. H. Freeman, 1998 ISBN 0-7167-3268-8 Walsh, C., Enzymatic Reaction Mechanisms. W. H. Freeman and Company. 1979. ISBN 0-7167-0070-0 Page, M. I., and Williams, A. (Eds.), 1987. Enzyme Mechanisms. Royal Society of Chemistry. ISBN 0-85186-947-5 M. V. Volkenshtein, R. R. Dogonadze, A. K. Madumarov, Z. D. Urushadze, Yu. I. Kharkats. Theory of Enzyme Catalysis.- Molekuliarnaya Biologia, (1972), 431-439 (en rus, sumari en anglés) Warshel, A., Computer Modeling of Chemical Reactions in enzymes and Solutions John Wiley & Sons Inc. 1991. ISBN 0-471-18440-3 Termodinàmica Reactions and Enzymes Chapter 10 of On-line Biology Book at Estrela Mountain Community College.

Cinètica i inhibició Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics. (3rd edition), Portland Press (2004), ISBN 1-85578-158-1. Irwin H. Segel, Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems. Wiley-Interscience; New Ed edition (1993), ISBN 0-471-30309-7. John W. Baynes, Medical Biochemistry, Elsevier-Mosby; 2th Edition (2005), ISBN 0-7234-3341-0, p. 57. Funció i control de les enzimes en les cèles Price, N. and Stevens, L., Fundamentals of Enzymology: Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins Oxford University Press, (1999), ISBN 0-19-850229-X Nutritional and Metabolic Diseases Convencions per a assignar noms a enzimes Nomenclature, Recomanacions per a nomenar enzimes del Comité per a la Nomenclatura de l'Unió Internacional de Bioquímica i Biologia Molecular. Aplicacions industrials History of industrial enzymes Artícul en anglés sobre l'història de les enzimes industrials, entre finals d'el XX i l'actualitat.

Enllaços externs

Enzima en el Viccionari. Tens que especificar títul = i url = al usar {{cita web}}..

• Commons
• Wikimedia Commons alberga contingut multimèdia sobre Enzima.
• «Estructura/Funció d'enzimes: tutorial sobre la funció i l'estructura de les enzimes». Archivat des d'el original, el 18 de març de 2009. Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «Animació Flash de McGraw-Hill sobre l'acció enzimàtica i la hidrólisis de la sacarosa». Archivat des d'el original, el 7 de setembre de 2009. Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «Enzyme spotlight. Destacat mensual d'una enzima seleccionada en l'Institut Europeu de Bioinformática». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «UK biotech and pharmaceutical industry. El Biosystems Informatics Institute (Bii) és una iniciativa del govern britànic per a fomentar l'investigació i desenroll en colaboració en l'indústria de biotecnología i farmacèutica del RU». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «AMFEP: Associació de Fabricants i Creadors de formulació de productes enzimàtics». Consultat el 6 d'abril de 2010.

• «BRENDA: recopilació exhaustiva d'informació i referències sobre totes les enzimes conegudes (accés de pagament per a us comercial)». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «Base de senyes d'estructures d'enzimes. Enllaços a senyes conegudes sobre l'estructura 3D d'enzimes en Protein Data Bank». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «ExPASy enzyme: recopilació d'enllaços sobre seqüències Swiss-Prot, aixina com bibliografia relacionada». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «KEGG: Kyoto Encyclopedia of Gens and Genomes. Informació gràfica i en modo hipertext sobre rutes bioquímiques i enzimes». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «MACiE: recopilació sobre mecanismes de reacció de les enzimes». Archivat des d'el original, el 7 de setembre de 2009. Consultat el 6 d'abril de 2010.

• «19 Face-to-Face Interview with Sir John Cornforth who was awarded a Nobel Prize for work on stereochemistry of enzyme-catalyzed reactions. Vídeo gratuït del Vega Science Trust». Consultat el 6 d'abril de 2010.
• «MetaCyc: recopilació sobre enzimes i rutes metabòliques». Consultat el 9 d'abril de 2010.