Anar al contingut

Cofactor

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià
El complex de la succinato deshidrogenasa mostra varis cofactores, com la flavina, centres de ferro-sofre i un grup hemo.

Un cofactor és un compost químic no proteic (en excepcions com la colipasa, un compost proteic) o un ió metàlic que es requerix per a l'activitat d'una enzima com a catalisador (un catalisador és una substància que aumenta la velocitat d'una reacció química). Els cofactores poden considerar-se "molècules auxiliars" que ajuden en les transformacions bioquímiques . La velocitat a la que estos ocorren es caracterisen en un àrea d'estudi cridada cinètica enzimàtica . Els cofactores solen diferir dels ligandos en que a sovint obtenen la seua funció en permanéixer units. Els cofactores es poden dividir en dos tipos: ions inorgànics i molècules orgàniques complexes cridades coenzimas. Les coenzimas es deriven principalment de vitamines i atres nutrients essencials orgànics en chicotetes cantitats. Les coenzimas es dividixen ademés en dos tipos. El primer es denomina "grup prostético o protésico", que consistix en una coenzima que està unida de manera estreta a una proteïna. El segon tipo de coenzimas es denominen "cosustrato"s i s'unixen transitòriament a la proteïna. Els cosustratos poden lliberar-se d'una proteïna en algun moment i després tornar a unir-se més vesprada. Tant els grups protésicos com els cosustratos tenen la mateixa funció, que és facilitar la reacció d'enzimes i proteïnes. Una enzima inactiva sense cofactor es diu apoenzima, mentres que l'enzima completa en cofactor es diu holoenzima . Algunes enzimes o complexos enzimàtics requerixen varis cofactores. Per eixemple, el complex multienzimático piruvato deshidrogenasa en l'unió de la glucólisis i el cicle de l'àcit cítric requerix cinc cofactores orgànics i un ion metàlic: pirofosfato de tiamina débilmente unit (TPP), lipoamida unida covalentemente i dinucleótido de flavina adenina (FAD), cosustratos nicotinamida adenina dinucleótido (|NAD+) i coenzima A (CoA), i un ion metàlic (Mg 2+). Els cofactores orgànics són a sovint vitamines o estan fets de vitamines. Molts contenen el nucleòtit adenosina monofosfato (AMP) com a part de les seues estructures, com a ATP, coenzima A, FAD i NAD+ . Esta estructura comuna pot reflectir un orige evolutiu comú com a part de les ribozimas en un món d'ARN antic . S'ha sugerit que la part AMP de la molècula pot considerar-se una espècie de "mànec" per mig del qual'enzima pot "agarrar" la coenzima per a canviar-la entre diferents centres catalítics. Són components no proteics, termoestables i de baixa massa molecular, necessaris per a l'acció d'una enzima. El cofactor s'unix a una estructura proteica, denominada apoenzima, i el complex apoenzima-cofactor rep el nom d'holoenzima. Aquells cofactores que estan covalentemente units a l'apoenzima es denominen grups prostéticos, ya siguen orgànics (coenzimas) o inorgànics. Els cofactores són bàsicament de dos tipos, ions metàlics i molècules orgàniques, denominades coenzimas. Els processos industrials catalizados per enzimes[1][2][3] són altament eficients; algunes enzimes depenen de cofactores de nicotinamida (NADH/NAD+, NADP/NAPH). Per l'alt preu d'estos cofactores, estos processos no serien econòmicament competitius. Recentment, s'han identificat alguns composts orgànics sintètics com contrapartes biomiméticas econòmicament prometedores dels cofactores naturals.[4]

Cofactores metàlics

[editar | editar còdic]

Entre els cofactores metàlics són cationes, com Fe2+, Zn2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre uns atres. Els ions metàlics pot actuar com:

  • centre catalític primari;
  • grup pont per a reunir el substrat i l'enzima, formant un complex de coordinació;
  • agent estabilizante de la conformació de la proteïna enzimàtica en la seua forma catalíticamente activa. Les enzimes que precisen d'ions metàlics es diuen a voltes metaloenzimas.

Coenzimas

[editar | editar còdic]

Les coenzimas, per lo general són vitaminas (vitamines B, vitamina C, Vitamina D), per eixemple, la deficiència de les vitamines dins d'un organisme, provoca la deficiència en enzimes i per això hi ha falta de reaccions indispensables.

Història

[editar | editar còdic]
Artícul principal → Història de la bioquímica.


El primer cofactor orgànic descobert va ser el NAD+, que va ser identificat per Arthur Harden i William Young en 1906.[5] Varen observar que l'adició d'extracte de rent hervir i filtrat accelerava notablement la fermentació alcohòlica en extractes de rent sense hervir. Varen cridar «cofermento» al factor no identificat responsable d'este efecte. Per mig d'una llarga i difícil purificació a partir d'extractes de rent, este factor termoestable va ser identificat com un nucleòtit sucre fosfat per Hans von Euler-Chelpin.[6] Atres cofactores varen ser identificats a lo llarc de principis del sigle XX, en l'aïllament del ATP en 1929 per Karlohmann,[7]i el descobriment de la coenzima A en 1945 per Fritz Albert Lipmann.[8]

Les funcions d'estes molècules varen ser inicialment misterioses, pero, en 1936, Otto Heinrich Warburg va identificar la funció del NAD+ en la transferència d'hidrur.[9] Este descobriment va ser seguit a principis de la década de 1940 pel treball d'Herman Kalckar, qui va establir el víncul entre l'oxidació dels sucres i la generació d'ATP.[10] Açò va confirmar el paper central de l'ATP en la transferència d'energia que havia propost Fritz Albert Lipmann en 1941.[11] Posteriorment, en 1949, Morris Friedkin i Albert L. Lehninger va demostrar que el NAD+ vinculava vies metabòliques com el cicle de l'àcit cítric i la síntesis d'ATP.[12]

Vore també

[editar | editar còdic]

Referències

[editar | editar còdic]
  1. ↑ «Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines».Organic Process Research & Development.18(6)
    788–792.ISSN 1083-6160.doi:10.1021/op4003104.Consultat el 2026-01-10.
  2. ↑ «Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications».Chemical Society Reviews.53(1)
    227–262.doi:10.1039/D3CS00391D.Consultat el 2026-01-10.
  3. ↑ «Biocatalytic Routes to Optically Active Amines».ChemCatChem.1(1)
    42–51.ISSN 1867-3899.doi:10.1002/cctc.200900110.Consultat el 2026-01-10.
  4. ↑ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258
  5. ↑ “The Alcoholic Ferment of Yeast-Juice” . Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences 78 (526): 369–75. doi:10.1098/rspb.1906.0070.
  6. ↑ «Fermentation of sugars and fermentative enzymes: Nobelecture, May 23, 1930». Nobel Foundation.
  7. ↑ Lohmann K. “
  8. ↑ Lipmann F. “Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts”. J. Biol. Chem. 160 (1): 173–90. doi:10.1016/S0021-9258(18)43110-9.
  9. ↑ “Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide)” (1936). Biochemische Zeitschrift 287: I79–I88. doi:10.1002/hlca.193601901199.
  10. ↑ “Origins of the concept oxidative phosphorylation” . Molecular and Cellar Biochemistry 5 (1–2): 55–63. doi:10.1007/BF01874172. PMID 4279328.
  11. ↑ Lipmann F (1941). «Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy», A Source Book in Chemistry, 1900-1950 (vol. 1), pp. 99–162. doi:c141 10.4159/harvard.9780674366701. c141. ISBN 9780674366701.
  12. ↑ “Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen” (1949). J. Biol. Chem. 178 (2): 611–23. doi:10.1016/S0021-9258(18)56879-4. PMID 18116985.


Obtingut de «https://lenciclopedia.org/w/index.php?title=Cofactor&oldid=1281354»