Liasa
En bioquímica, les liasas són enzimes reductasas que catalizan la ruptura d'enllaços C-C, C-S, C-N i atres enllaços no peptídicos per atres mijos distints a la hidrólisis o l'oxidació, reaccions que són realisades per enzimes específiques cridades hidrolasas i deshidrogenasas respectivament. Es diferencien d'atres enzimes en que els dos substrats estan involucrats en una direcció de reacció, pero solament una en la direcció contrària. En actuar sobre el substrat, una molècula és eliminada i açò genera, ya siga un nou doble enllaç o un anell nou.[1][2]
Una peculiaritat de les liasa és que requerixen de la participació d'un sol substrat per a efectuar una reacció en un sentit i de dos per a realisar la reacció contrària.
Nomenclatura
[editar | editar còdic]El nom sistemàtic es forma d'acort en el "substrat grup-liasa”. En els noms comuns, s'utilisen expressions com descarboxilasa, aldolasa , etc . Per eixemple, “Deshidratasa” s'utilisa per a aquelles enzimes que eliminen aigua. En els casos en que la reacció inversa és la més important, o l'únic que es pot demostrar, es deurà utilisar el nom “sintasa”.[1]
Classificació
[editar | editar còdic]Corresponen a el EC 4 en la catalogació per mig de números EC. Les seues subclasses són:
EC 4.1 Liasas Carbono-Carbono
[editar | editar còdic]Esta subclasse inclou enzimes que trenquen enllaces carbono-carbono com les descarboxilasas (EC 4.1.1), els aldehit-liasas catalizan la reversión d'una condensació aldólica (CE 4.1.2), i els oxo-àcit-liasas, que catalizan la ruptura d'un àcit 3-hidroxi (EC 4.1.3), o les reaccions inverses, permetent alvanç.
EC 4.2 Liasas Carbó-Oxigen
[editar | editar còdic]Esta subclasse inclou enzimes que trenquen enllaces carbono-oxigen com les hidro-liasas en l'eliminació d'aigua (EC 4.2.1), les que actuen sobre polisacàrits en l'eliminació d'alcohol (CE 4.2.2), les que actuen sobre substrats fosfatados en l'eliminació de fosfat (CE 4.2.3) i algunes atres que s'agrupen en la subclasse (CE 4.2.99).
EC 4.3 Liasas Carbó-Nitrogen
[editar | editar còdic]Esta subclasse conté les enzimes que lliberen amoniaco o un dels seus derivats, en la formació d'un doble enllaç o un anell. Algunes catalizan l'eliminació real del amoniaco, amina o amida, per eixemple:
Uns atres, no obstant, catalizan l'eliminació d'un atre component, per eixemple, aigua, que és seguit per les reaccions espontànees que conduïxen al trencament de l'enllace cianur (CN), per eixemple: com en CE 4.3.1.17 (L-serina amoníac - liasa), de modo que la reacció global és:
És dir, una eliminació en reordenamiento.
Les subclasses de EC 4.3 són:
EC 4.3.1 liasas d'amoníac EC 4.3.2 liasas que actuen en amidas, amidinas , etc, EC 4.3.3 liasas de amina
EC 3.4.99 liasas que actuen sobre enllaços diferents.
EC 4.4 Liasas Carbó-Sofre
[editar | editar còdic]Les enzimes eliminen àcit
EC 4.5 Liasas Carbó-Halogenuro
[editar | editar còdic]Esta subclasse es va establir originalment sobre la base de l'enzima d'eliminació d'àcit clorhídric (HCl) a partir d'1,1,1-tricloro-2,2-bis-etano (DDT).
EC 4.6 Liasas Fòsfor(P)-Oxigen(O)
[editar | editar còdic]S'inclouen els cridats “nucleotidil-guanilato”, sobre la base de que el difosfat s'elimina del trifosfato de nucleòsit. Solament existix una subclasse (EC 4.6.1)
EC 4.7: Liasas Carbó-Fòsfor
[editar | editar còdic]Constituït únicament per la α-D-ribosa 1-metilfosfonato 5-fosfat C-P-liasa (EC 4.7.1.1 )
EC 4.99 Un atre Liasas
[editar | editar còdic]Una subclasse d'enzimes diverses.
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ 1,0 1,1 INTERNATIONAL UNION OF BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY. (2014). Enzyme Nomenclature EC 4 introduction. Retrieved from Queen Mary University of London: http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC4/intro.html [1] archivat en Wayback Machine.
- ↑ McDonald, A. (2013). Lyases. Retrieved from ExplorEnz the enzyme data base: http://www.enzyme-database.org/cinfo.php?c=4&sc=0&ssc=
- Este artícul conté una traducció derivada de «Liasa» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.