Hemo

Grup Hemo B. S'aprecia el ion ferroso (Fe2+
) en el centre de la protoporfirina IX.

Model de Boles i Bastons del Hemo B

Grup Hemo de l'hemoglobina. Un àtom de ferro (Fe) en el centre apareix en roig, formant complex en quatre àtoms de nitrogen interiors que apareixen en blau. Davall, els dos àcit carboxílics COOH.

El grup hemo (del grec αἷμα "sanc") és un grup prostético que forma part de diverses proteïnas, entre les que destaca l'hemoglobina, consistix en un ion Fe2+
(ferroso) contingut en el centre d'un gran heterociclo orgànic cridat porfirina, fet de quatre grups pirrólicos units entre sí per mig de ponts metileno. No totes les porfirinas contenen ferro, pero una fracció substancial de les metaloproteínas que contenen el núcleu porfirina, posseïxen el grup hemo com a grup prostético; estes proteïnes es coneixen com hemoproteínas. El grup hemo és principalment conegut per formar part de l'hemoglobina, el pigment roig de la sanc, pero també es troba en un gran número d'atres hemoproteínas biològicament importants tals com la mioglobina, citocromos, catalasa, i l'òxit nítric sintasa endotelial.

Funció

L'histidina unida al grup hemo d'una succinato deshidrogenasa, un transportador d'electrons en la cadena de transferència d'electrons mitocondrial. La gran esfera semitransparente indica la localisació de l'àtom de ferro. Elaborat a partir de Plantilla:PDB.

Les hemoproteínas posseïxen diverses funcions biològiques, incloent el transport de gasos diatòmics, catálisis química, i detecció de gasos diatòmics i transferència d'electrons. l'ion hemo servix com font o sumidero d'electrons durant transferències electròniques o reaccions redox. En les reaccions de les peroxidasas, la molècula de porfirina servix ademés com font d'electrons. En el transport o detecció de gasos diatòmics, el gas s'unix al ion hemo. Durant la detecció de gasos diatòmics, l'unió del gas lligant al grup hemo induïx canvis conformacionales en la proteïna que ho rodeja.

S'ha especulat que la funció evolutiva original de les hemoproteínas va ser la transferència d'electrons en la fotosíntesis primitiva basada en els composts de sofre que realisaven els organismes similars a cianobacterias ancestrals, ans que apareguera l'oxigen molecular.

Les hemoproteínas han alcançat la seua remarcable diversitat funcional modificant l'ambient immediat del macrociclo hemo dins de la matriu proteica. Per eixemple, la capacitat de l'hemoglobina per a entregar en forma efectiva l'oxigen als teixits es deu a uns residus aminoacídicos específics localisats prop del grup hemo de la molècula. L'hemoglobina unix oxigen en la vasculatura pulmonar, a on el pH és alt i la pCO
2 és baixa, i ho llibera en els teixits, a on la situació s'invertix. Este fenomen es coneix com efecte Bohr. El mecanisme molecular darrere d'este efecte és l'organisació estérica de la cadena globina; un residu d'histidina localisat en una posició adjacent al grup hemo, devé en positivament carregat quan el pH es acidifica (la qual cosa és causat per la dissolució del diòxit de carbono en teixits en alta taxa metabòlica), lliberant estéricamente a l'oxigen del grup hemo.

Estructura química

El grup hemo conté ferro i un anell de porfirina; el que correspon a un tetrapirrol cíclico, este macrociclo està compost per 4 anells de pirrol units per ponts metino (=CH-) o a voltes mal cridat metileno (=CH
2), en el centre d'este anell es troba l'àtom de ferro (II) tetracoordinado pels quatre parells d'electrons no compartits dels nitrogens de l'anell porfirina.