Efecte Bohr
El efecte Bohr és una propietat de la hemoglobina descrita per primera volta en 1904 pel fisiólogo danés Christian Bohr (pare del físic Niels Bohr), que establix que a un pH menor (més àcit, més hidrogeniones), l'hemoglobina s'unirà al oxigen en menys afinitat. ya que el diòxit de carbono està directament relacionat en la concentració de hidrogeniones (ions H), lliberats en la dissociació de l'H2CO3 a ions HCO3- + ions H+ que conduïx finalment a una disminució de l'afinitat per l'oxigen de l'hemoglobina.[1] [2] [3]
Acoplament del hidrón i de l'oxigen
[editar | editar còdic]En la desoxihemoglobina (hemoglobina reduïda), la N-terminal dels grups amino de les subunidades α i el C-terminal de la histidina de la subunidad β participen en les interaccions iòniques. La formació de parells iònics fa que aumente l'acidea.
Aixina, la desoxihemoglobina unix un hidrón per cada dos O2 lliberats.
En la oxihemoglobina, estos parells iònics estan absents i, per lo tant, disminuïx l'acidea. Conseqüentment, un hidrón es llibera per cada dos O2 units.
En concret, este acoplament recíproc dels protones i l'oxigen és l'efecte Bohr.
Paper fisiològic
[editar | editar còdic]Este efecte facilita el transport d'oxigen quan este gas s'unix a l'hemoglobina en els pulmons, per a posteriorment lliberar-ho en els teixits, especialment en aquells que més ho necessiten. Quan aumenta la taxa metabòlica dels teixits, la seua producció de diòxit de carbono aumenta. El diòxit de carbono forma bicarbonat per mig de la següent reacció:
CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-
Encara que la reacció sol ser llenta, les enzimes de la família de la anhidrasa carbónica en els glòbuls rojos acceleren la formació de bicarbonat i protones. Açò fa que el pH dels teixits disminuïxca, i per això, aumenta la dissociació de l'oxigen de l'hemoglobina en els teixits, permetent que els teixits obtinguen oxigen suficient per a satisfer les seues necessitats.
Per un atre costat, en els pulmons, a on la concentració d'oxigen és alta, l'unió de l'oxigen provoca la lliberació de protones de l'hemoglobina, que es combinen en bicarbonat i s'elimina el diòxit de carbono en la respiració. Ya que estes dos reaccions es compensen, hi ha pocs canvis en el pH de la sanc.
La curva de dissociació es desplaça cap a la dreta quan aumenta el diòxit de carbono o la concentració de ions d'hidrogen. Este mecanisme permet que el cos s'adapte al problema de suministrar més oxigen als teixits que més ho necessiten. Quan els músculs estan somesos a una activitat intensa, generen diòxit de carbono i àcit làctic com a conseqüència de la respiració celular i de la fermentació d'àcit làctic. De fet, els músculs generen àcit làctic tan ràpidament que el pH de la sanc que passa a través dels músculs es reduïx al voltant de 7,2. Ya que l'àcit làctic llibera el seu protones, disminuïx el pH, lo que fa que l'hemoglobina llibere aproximadament un 10% més d'oxigen.
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ Murray, Robert K.; Darryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell (2003). Harper’s Illustrated Biochemistry (LANGE Basic Science) (26th ed.). McGraw-Hill Medical. p. 44-45.
- ↑ Olson, JS; Gibson QH, Nagel RL, Hamilton HB (December 1972). "The ligand-binding properties of hemoglobin Hiroshima ( 2 2 146asp )". The Journal of Biological Chemistry 247 (23): 7485–93. PMID 4636319.
- ↑ Voet, Donald; Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt (2008). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (3rd ed.). John Wiley & Sons. p. 189-190.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Efecto Bohr» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.