Tripsina
La tripsina és una enzima peptidasa que trenca els enllaços peptídicos de les proteïnes per mig d'hidrólisis per a formar pèptids de menor tamany i aminoàcits. Es produïx en el pàncrees i se secreta en el duodeno (part del intestí), a on és essencial per a la digestió. El pH òptim és 7,7 i la temperatura òptima és 37 °C. És una enzima específica, ya que talla al pèptid en les posicions del carboxilo de residus arginina (Arg) o lisina (Lys) en la cadena, abdós aminoàcits en grups R carregats positivament, fragmentant al pèptid inicial.[1]
La tripsina és produïda pel pàncrees en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), i després s'activa en el duodeno gràcies a l'enteropeptidasa, que la convertix en tripsina (enzima activa) per mig d'un tall proteolítico.cita requerida
La tripsina va ser descoberta en 1876 pel fisiólogo alemà Wilhelm Kühne mentres estudiava el mecanisme de la digestió.[2]
Química i funció
La tripsina se secreta en el pàncrees, actua en el duodeno hidrolizando pèptids en els seus components estructurals bàsics, coneguts com aminoàcits. Estos pèptids a la seua volta són el resultat de l'activitat de l'enzima pepsina, que degrada proteïnes en l'estòmec. Açò és necessari per al procés d'absorció de les proteïnes presents en els aliments, ya que, a pesar de que els pèptids són molt més chicotets que les proteïnes, són massa grans per a ser absorbits per la membrana de l'intestí. La tripsina realisa l'hidrólisis dels enllaços peptídicos. El mecanisme enzimàtic és igual al de les atres proteasas de serina: una tríade catalítica fa que la serina del lloc actiu es torne nucleofílica. Açò es conseguix modificant l'ambient electrostàtic de la serina. La reacció enzimàtica catalizada per les tripsinas és termodinámicament favorable, pero té una alta energia d'activació (és cinéticament desfavorable). Les tripsinas tenen un pH òptim d'operació de 8 i una temperatura òptima d'operació de 37 °C.cita requerida...
El residu d'aspartato (Asp 189) localisat en la regió catalítica (S1) de les tripsinas atrau i estabilisa lisinas i argininas (abdós carregades positivament), i per això és responsable de l'especificidad de l'enzima. Açò significa que les tripsinas tallen principalment proteïnes que es troben en l'extrem carboxílic (extrem C-terminal) dels seus residus de lisinas i argininas, llevat quan el residu següent és una prolina. Les tripsinas són endopeptidasas, lo que significa que el tall es porta a terme en mig de la cadena peptídica i no en els seus residus terminals.cita requerida
Les tripsinas activades a la seua volta activen més tripsinógeno (autocatálisis) i al restant en enzimes, de manera que només es necessita una chicoteta cantitat d'enteropeptidasa per a iniciar la reacció. Este mecanisme d'activació és molt comuna entre les serin proteasas, i servix per a previndre l'autodigestión en el pàncrees.cita requerida
L'activitat de les tripsinas no es veu afectada per l'inhibidor fenilalanilclorometilcetona (TPCK), que desactiva la quimotripsina. Açò és important perque, en algunes aplicacions, com en l'espectrometria de masses, l'especificidad del tall és important.cita requerida
Referències
- ↑ Olsen, Jesper V.; Ong, Shao-En; Mann, Matthias(2004-06).«Trypsin Cleaves Exclusively C-terminal to Arginine and Lysine Residues».Molecular & Cellular Proteomics.3(6): 608–614.doi:10.1074/mcp.T400003-MCP200.Consultat el 2021-09-06.(en en)
- ↑ Kühne, Wilhelm(1877).«Über dones Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente».Verhandlungen dones naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg.Heidelberg:1: 194–198.(en alemà)
- Este artícul conté una traducció derivada de «Tripsina» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.