Anar al contingut

Disulfur

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià

En química i en biologia, un disulfur és un grup funcional en l'estructura general R-S-S-R'.[1] l'enllaç també és cridat enllaç SS o pont disulfur i generalment es deriva de l'enlazamiento de dos grups tiol.[2] En térmens formals, l'enllaç és un persulfur, en analogia al seu similar, peroxit (R-O-O-R'), pero esta terminologia és rarament utilisada, llevat quan es fa referència a hidrosulfurs (composts R-S-S-H o H-S-S-H).

En química inorgànica, disulfur generalment es referix a l'anió corresponent S (−S–S−), per eixemple en el diclorur de disulfur.[3] En les proteïnes, la formació de ponts disulfurs entre cisteínes és molt important per al plegament i integritat de l'estructura terciaria i per a la regulació de diversos processos metabòlics.

Eixemples
FES2
S2Cl2
C6H12O4N2S2
C8H14O2S2
C12H10S2

Disulfurs orgànics

Propietats

Els enllaços disulfur són forts, en una energia de dissociació d'enllaç típica de 60 kcal/mol (251 kJ mol−1).[4] No obstant, sent prop del 40% més dèbil que C-C i C-H, l'enllaç disulfur és freqüentment el "enllaç dèbil" en moltes molècules. Ademés, es reflectix el seu polarizabilidad del sofre divalente, l'enllaç S-S és susceptible a l'escissió per reactius polars, ya siguen electrófilos o nucleófilos.[5]

RS–SR + Nu− → RS–Nu + RS−

L'enllaç disulfur és al voltant de 2.05 Å de llongitut.[6] Al voltant de 0.5 Å més llarc que l'enllaç C-C. Els disulfurs mostren una preferència d'ànguls diedros que s'aproximen a 90°. Quan l'àngul s'aproxima a 0° o 180°, llavors el disulfur és significativament un millor oxidant.[7]

Els disulfurs que tenen dos grups R iguals són cridats simètrics, alguns eixemples són el difenil disulfur i el dimetil disulfur. Quan els dos grups R no són idèntics, el compost és classificat com a asimètric o disulfur mixt.

Encara que l'hidrogenació de disulfurs usualment no és pràctica, la constante d'equilibri per a la reacció indica una mida del potencial oxidació-reducció estàndar per als disulfurs:

RSSR + H2 → 2 RSH

Este valor és al voltant de -250 mV NHE (pH = 7). En comparació, el potencial oxidació-reducció estàndar per a les ferroxidinas és d'entorn -430 mV.

Síntesis

Els enllaços disulfur són formats generalment per l'oxidació de grups sulfidrilo (-SH), especialment en contexts biològics. La transformació és la següent:[2]

2 RSH està en equilibri en RS–SR + 2 H+ + 2 i−

Una varietat d'oxidants promouen esta reacció, incloent l'aire i el peroxit d'hidrogen.[2] Es pensa que tals reaccions procedixen per intermedairios d'àcit sulfónico.[8] El yodo en presència d'una base, és comunament utilisat per a oxidar tioles a disulfurs dins d'un laboratori. Varis metals, com a complexos de coure(II) i ferro (III) intervenen esta reacció. Alternativament, enllaços disulfur en proteïnes es formen per l'intercanvi de tiol-disulfur:[9]

RS–SR + R′SH està en equilibri en R′S–SR + RSH

Tals reaccions en mediades per enzimes en algunes casos i en atres casos baix condicions de control d'equilibri, especialment en la presència d'alguna concentració catalítica d'alguna base.[10]

l'alquilación de metals alcalinos i polisulfurs donen com a resultat disulfurs. Els polímer "Thiokol"es donen quan el polisulfur de sodi és tractat en dialogenuros de llogue.[11] En una atra reacció similar, reactius carboniónicos reaccionen en sofre elemental per a resultar en mescles de tioéter, disulfurs i polisulfurs. Estes reaccions són generalment inselectivas, pero poden ser optimisades per a aplicacions específiques.

Molts métodos especialisats han segut desenrollats per a formar disulfurs, usualment per a aplicacions en síntesis orgàniques. Reactius que otorguen l'equivalent de "RS+" reaccionen en tioles que donen disulfurs asimètrics[12]

RSH + R′SNR″2 → RS–SR′ + HNR″2, where R″2N = Ftalimida

Reaccions

L'aspecte més important dels enllaços disulfur és la seua escissió, la qual ocorre per la via de reducció. Una varietat de reductors poden ser utilisats. En bioquímica, tioles com el mercaptoetanol (b-ME) o el ditiotreitol (DTT) funcionen com a agents reductors; els reactius tiol són utilisats en excés per a dur l'equilibri a la dreta:[13]

RS–SR + 2 HOCH2CH2SH està en equilibri en HOCH2CH2S–SCH2CH2OH + 2 RSH

El reductor Tris (2-carboxietil)fosfina (TCEP) és útil, ademés de per ser vàter comparat en b-ME i DTT, perque és selectiu en condicions alcalinas i àcides (contrari al DTT), és més hidrofílico i més resistent a l'oxidació mediada per l'aire. Ademés, generalment no és necessari remoure TCEP abans de la modificació de tioles de proteïna.[14]

En síntesis orgànica, composts hidrur són amprats típicament per a l'escissió de disulfurs, tals com borohidrur de sodi. Metals alcalinos més agressius tindran efecte en esta reacció:[15]

RS–SR + 2 Na → 2 NaSR

Estes reaccions són freqüentment seguides per una protonació del tiolato

NaSR + HCl → HSR + NaCl

L'intercanvi tiol-disulfur és una reacció química que el grup tiolato –S− ataca l'àtom de sofre d'un enllaç disulfur –S–S–. L'enllaç disulfur original es trenca, i l'atre àtom de sofre (àtom vert en la Figura 1) és lliberat com un nou tiolato que es du la càrrega negativa. Mentrestant, el nou enllaç disulfur es forma entre el tiolato atacant (àtom roig en la Figura 1) i l'àtom de sofre original (àtom blau en la figura 1).[9][16]

Intercanvi tiol-disulfur que mostra l'intermediari llineal en el que la càrrega és compartida entre els tres àtoms de sofre. El grup tiolato (mostrat en roig) ataca l'àtom de sofre (mostrat en blau) de l'enllaç disulfur, desplaçant l'atre àtom de sofre (mostrat en vert) i formant un nou enllaç disulfur.
Intercanvi tiol-disulfur que mostra l'intermediari llineal en el que la càrrega és compartida entre els tres àtoms de sofre. El grup tiolato (mostrat en roig) ataca l'àtom de sofre (mostrat en blau) de l'enllaç disulfur, desplaçant l'atre àtom de sofre (mostrat en vert) i formant un nou enllaç disulfur.


Els tiolatos, no els grups tiol, ataquen els enllaços disulfur. Per lo tant, l'intercanvi tiol-disulfur és inhibit a un pH baix (típicament, menor a 8) a on la forma de tiol protonado és favorida a la forma de tiol desprotonado. (El pKa d'un grup tiol típic és propenc a 8.3, pero pot variar d'acort al seu entorn.)[17]

L'intercanvi tiol-disulfur és la reacció principal per la que els enllaços disulfur són formats i reacomodados en una proteïna. El rearreglo dels enllaços disulfur dins d'una proteïna generalment ocorre per via intercanvie tiol-disulfur intraproteína; el grup tiolato d'un residu de cisteína ataca els enllaços disulfur propis de la proteïna.[18] Este procés de rearreglo de disulfurs no canvia el número d'enllaços disulfur en una proteïna, solament la seua localisació (cuales cisteína són les que es troben enllaçades).[19] El procés d'intercanvi és molt més ràpit que reaccions d'òxit-reducció, les quals canvien el número d'enllaços disulfur dins de la proteïna.[7] L'oxidació i reducció in vitro d'enllaços disulfur en una proteïna generalment també ocorre via reaccions d'intercanvi tiol-disulfur.[20] Típicament, el tiolato d'un reactiu redox com glutationa o ditiotreitol ataca l'enllaç disulfur en una proteïna formant un enllaç disulfur mixt entre la proteïna i el reactiu.[21] Quan este enllaç disulfur mixt és atacat per un atre reactiu tiolato, deixa oxidada la cisteína. En efecte, l'enllaç disulfur és transferit de la proteïna al reactiu en dos passos (les dos reaccions d'intercanvi).


L'oxidació i reducció in viu d'enllaços disulfur en una proteïna per intercanvi tiol-disulfur és facilitat per una proteïna nomenada tioredoxina. Esta chicoteta proteïna, essencial per a tots els organismes vius coneguts, conté dos residus d'aminoàcits de cisteína en un apany veïnal (un junt a un atre), lo que permet que es forme un enllaç disulfur intern, o enllaços disulfur en atres proteïnes.[22] Com a tal, pot ser utilisada com a repositori d'enllaços disulfur oxidats o reduïts.

Moltes reaccions orgàniques especialisades han segut desenrollades per disulfurs, de nou principalment associades en l'escissió de l'enllaç S–S, que usualment és l'enllaç més dèbil en una molècula orgànica. En les reaccions de ruptura de disulfurs de Zincke, els disulfurs són escindits per a resultar en halogenuros de sulfenilo per la reacció en bromo o clor.[23][24]

Enllaços disulfur (Representació esquemàtica) en una proteïna.

Ocurrència en proteïnes

Els enllaços disulfur tenen un rol important en el plegament i estabilitat d'algunes proteïnes, usualment proteïnes secretadas al mig extracelular.[25] Ya que la majoria dels comportaments celulars són ambients reductors, en general, els enllaços disulfur són inestables en el citosol, en algunes excepcions com es denota més avall, a no ser que hi haja sulfidril oxidasa present.[26]

La cistina és un dímer que es compon de dos aminoàcits de cisteína units per un enllaç disulfur.(Mostrat ací en la seua forma desionizada).


Els enllaços disulfur en proteïnes estan formades entre grups tiol de residus de cisteína pel procés de plegament oxidativo.[27] L'atre aminoàcit que conté sofre, metionina, no pot formar enllaços disulfur.[28] Un enllaç disulfur és típicament denotat per posar un guion entre els abreujaments de cisteína. Per eixemple, si es referix als enllaços de la Ribonucleasa A, el "enllaç disulfur Cis26–Cis84", o el "enllaç disulfur 26–84" o simplement com "C26–C84"[29] a on l'enllaç disulfur és sobreentendido i no és necessari mencionar-ho. El prototip d'un enllaç disulfur proteic és el tindre un pèptid de dos aminoàcits, cistina, que es compon de dos aminoàcits de cisteína units per un enllaç disulfur (mostrat en la Figura 2 en la seua forma desionizada).[30] L'estructura d'un enllaç disulfur pot ser descrit pel seu àngul diedro χss entre àtoms Cβ–Sγ–Sγ–Cβ, que usualment s'aproxima a ±90°.[7]

L'enllaç disulfur estabilisa la forma plegada d'una proteïna de vàries maneres:

  1. Manté dos porcions de la proteïna juntes, que li dona a la proteïna la seua topología plegada. Lo que comporta a que l'enllaç disulfur desestabilisa la forma desplegada de la proteïna en baixar el seu nivell d'entropía.[25]
  2. En enllaç disulfur pot formar un núcleu hidrofòbic en una proteïna plegada, per eixemple, residus hidrofòbics locals es poden condensar al voltant d'un enllaç disulfur i també un sobre un atre en conseqüència de les interaccions hidrofòbiques.[31]
  1. En relació en 1 i 2, l'enllaç disulfur unix dos segments de la cadena proteica; l'enllaç aumenta la concentració local de residus proteics i disminuïx la concentració local de molècules d'aigua. Ya que les molècules d'aigua ataquen els enllaços d'hidrogen amida-amida i trenquen l'estructura secundària, un enllaç disulfur estabilisa l'estructura secundària en la seua vecinidad. Per eixemple, investigadors han identificat varis parells de pèptids que estan inestructurados quan es troben aïllats, pero adopten una estructura secundària o terciaria quan es forma un enllaç disulfur entre ells.[32]

L'espècie disulfur és en particular el emparejamiento de cisteína en una proteïna unida per enllaços disulfur i és usualment representada en llistar els enllaços disulfur en paréntesis, per eixemple "espècies disulfur (26–84, 58–110)". Un conjunt disulfur és un grup de totes les espècies disulfur en el mateix número d'enllaços disulfur, i és usualment denotat com a conjunt 1S, conjunt 2S, etc. per a espècies que tenen un, dos, etc. enllaços disulfur. Per lo tant, l'espècie disulfur (26–84) pertany al conjunt 1S, mentres que les espècies (26–84, 58–110) pertanyen al conjunt 2S.[33] Les espècies senzilles sense enllaços disulfur usualment es representen com a R o "totalment reduïdes". Baix condicions típiques, el rearreglo de disulfurs és molt més ràpit que la formació de nous enllaços disulfur o que la seua reducció; per lo tant les espècies disulfur dins d'un conjunt es equlibran més ràpit entre conjunts.[7]

La forma principal d'una proteïna és usualment una espècie particular de disulfurs, encara que algunes proteïnes poden ciclarse entre uns quants estats de disulfurs com a part de la seua funció, per eixemple tiorredoxina. En proteïnes en més de dos cisteína, espècies disulfur secundàries es poden formar, que casi sempre estan mal plegades.[34] En aumentar el número de cisteína, el número d'espècies secundàries aumenta factorialment.

Predicció d'abundància de disulfurs

El número de maneres i en el que p enllaces disulfur es pot formar a partir de n residus de cisteína presents en una proteïna està donat per la fòrmula:

i=n!(n−2p)! p! 2p

On,

i És el número de diferents isòmers d'enllaços disulfur o conexions possibles.
n és el número de cisteína presents en la molècula proteica.
p és el número d'enllaços disulfur que es formen (per lo que 2p és menor o igual a n).

La fòrmula anterior és la forma més general que es pot utilisar per a calcular el número possible d'isòmers d'enllaços disulfur (o conexions) a on n és parell o senar, i que tots o només algunes de les cisteína estiguen involucrades en la formació d'enllaç disulfur.


No obstant, moltes de les proteïnes que tenen enllaços disulfur que existixen naturalment tenen un número par de cisteína en totes elles participant en la formació d'enllaços disulfur. Per a este cas específic, n és un número par i p és igual a n⁄2. Substituint el valor de p, la fòrmula anterior per al número possible de conexions d'enllaços disulfur es simplica a:

i=n!(n−2p)! p! 2p=n!(n−2(n2))! (n2)! 2(n2)=n!(n2)! 2(n2)

Particularment en este cas (n és parell i totes les cisteína formen enllaços disulfur), una fòrmula que és més fàcil de recordar és:

i=(n−1) (n−3) (n−5) ...1

Les dos relacions anteriors són bons models per a proteïnes que tenen un número par de cisteína i totes les cisteína estan involucrades en la formació d'enllaços disulfur. Abdós fòrmules s'obtenen usant la mateixa llògica i essencialment representen una simplificació de la fòrmula inicial.

Com un eixemple específic per al cas anterior, una proteïna en huit aminoàcits de cisteína com la ribonucleasa A, pot formar 105 espècies diferents en quatre disulfurs, ya que totes les cisteína estan involucrades en la formació d'enllaços disulfur. Ací n=8 i p=4. Aixina que :

i=(8−1) (8−3) (8−5) (8−7)=7 ⋅ 5 ⋅ 3 ⋅ 1=105

Només un dels 105 isomeros possibles és l'espècie original. S'han identificat enzimes isomerasas que catalizan la interconversión d'espècies disulfur, accelerant la formació de les espècies funcionals proteiques.

Les espècies disulfur que tenen només enllaços disulfur de l'espècie original (pero conten en tots) se'ls denota com dones seguit per el/els enllaç(s) faltantes dins de corchetes quadrats. Per eixemple l'espècie disulfur dones[40–95] té tots els enllaços disulfur de l'espècie original, llevat aquell que es troba entre les cisteína 40 i 95.[33]

Per a analisar l'estructura de les proteïnes, freqüentment és necessari trencar els enllaços disulfur. Està reducció dels enllaços disulfur pot ser portada a terme pel tractament en 2-mercaptoetanol, ditiotreitol o tris (2-caboxietil) fosfina.[13]

En bactèries i archaea

Els enllaços disulfur tenen un rol important en la protecció de bactèries, ya que actuen com un interruptor d'encés i apagat per a les proteïnes quan les cèlules estan expostes a reaccions d'oxidació. El peroxit d'hidrogen (H2O2) pot danyar severament en ADN i matar-la a baixes concentracions de no ser per l'activitat protectora dels enllaços SS. Les Archaeas típicament tenen menys enllaços disulfur que els organismes superiors.[35]

En eucariota

En cèlules eucariota, en general, enllaços disulfur estables es formen en el lumen del retícul endoplásmico rugoso i en l'espai intermembranal de la mitocondria, pero no en el citosol.[36] Açò es deu a que en els organelos abans mencionats es té un ambient que favorix l'oxidació i a l'ambient reductor en el que conta el citosol (vore glutaniona).[37] Per lo tant, els enllaços disulfur són majorment trobats en proteïnes secretadas, proteïnes lisosomales, i en els dominos exoplásmicos de proteïnes de membrana.[36]

Existixen notables excepcions a esta regla. Per eixemple, moltes proteïnes nuclears i citosólicas poden ser reticulades per mig de disulfurs durant la mort celular necrótica.[38] Similarment, un número de proteïnes citosólicas pot contindre residus de cisteína en proximitat d'una a una atra que fungen com a sensors d'oxidació o catalisadors d'òxit-reducció; quan el potencial reductivo de les cèlules falla, es oxidan i desencadenen mecanismes celulars de resposta.[39] Els virus Vaccinia també produïxen proteïnes citosólicas i pèptids que tenen molts enllaços disulfurs; encara que es desconeix per qué, es presumix que tenen efectes protectors contra la maquinària intracelular de proteólisis.[40]


Els enllaços disulfur també es formen entre protaminas en la cromatina de l'esperma de moltes espècies mamíferas.[41]

Disulfurs en proteïnes reguladores.

Com els enllaços disulfur poden ser reversiblemente reduïts o reóxidados, l'estat redox d'estos enllaços ha evolucionat com un element de senyalisació. En cloroplastos, per eixemple, la reducció enzimàtica d'enllaços disulfur s'ha associat al control de numeroses rutes metabòliques i d'expressió de gens. L'activitat de senyalisació ha segut demostrada, fins ara, que es porta a terme pel sistema ferredoxina-tiorredoxina, que canalisa electrons de les reaccions de llum del fotosistema I para, catalíticament, reduir disulfurs en les proteïnes regulades de manera depenent de la llum.[42] D'esta manera, els cloroplastos ajusten l'activitat de processos clau com el cicle de Calvin-Benson, degradació d'almidó, producció d'ATP i expressió gènica d'acort a l'intensitat de la llum.[43]

En pèl i plomes

Més del 90% del pes sec del pèl es compon de proteïnes nomenades queratines que tenen un alt contingut de disulfurs provinents de la cisteína.[44] La durabilitat que es dona en part pels enllaços disulfur, és ilustrada per la recuperació de cabell virtualment intacte en tombes egipcíaques.[45] Les plomes tenen queratina similars i són extremadament resistents a enzimes digestives.[46] Diferents parts del pèl i de les plomes tenen diferents concentracions de cisteína, que té en conseqüència la seua suavitat o durea. La manipulació d'enllaços disulfur en el cabell és la base per als enchinados permanents en l'indústria cosmètica. Reactius que afecten la creació o rompimiento d'enllaços S–S són necessaris, per eixemple, tioglicolato d'amoni.[47] L'alt contingut de disulfur en les plomes determina que existixca una alta concentració de sofre en ous provinents d'aus.[48] L'alt contingut de sofre en el pèl i les plomes contribuïx a l'olor desagradable que resulta de la seua combustió.[49]


Referències

  1. ↑ Terribile, Claudio (11 de juny de 2014). Colorimetria Aplicada (en es), Youcanprint. ISBN 9788891144904. Consultat el 1 de març de 2017.
  2. ↑ 2,0 2,1 2,2 Gutsche, Carl David; Pastura, Daniel J. (1 de giner de 1978). Fonaments de química orgànica (en es), Reverte. ISBN 9788429174755. Consultat el 1 de març de 2017.
  3. ↑ Wells, A. F. (1 de giner de 1978). Química inorgànica estructural (en es), Reverte. ISBN 9788429175240. Consultat el 2 de març de 2017.
  4. ↑ Blass, Benjamin (24 d'abril de 2015). Basic Principles of Drug Discovery and Development (en en), Elsevier. ISBN 9780124115255. Consultat el 2 de març de 2017.
  5. ↑ R. J. Cremlyn An Introduction to Organosulfur Chemistry John Wiley and Sons: Chichester (1996). ISBN 0-471-95512-4.
  6. ↑ Roberts, Blaine R.; Wood, Zachary A.; Jönsson, Thomas J.; Poole, Leslie B.(2 de març de 2017).«Oxidized and synchrotron cleaved structures of the disulfide redox center in the N-terminal domain of Salmonella typhimurium AhpF».Protein Science : A Publication of the Protein Society.14(9): 2414–2420.ISSN 0961-8368.doi:10.1110/ps.051459705.Consultat el 2 de març de 2017.
  7. ↑ 7,0 7,1 7,2 7,3 Gupta, Ramesh C. (28 de giner de 2016). Nutraceuticals: Efficacy, Safety and Toxicity (en en), Academic Press. ISBN 9780128021651. Consultat el 2 de març de 2017.
  8. ↑ Rehder, Douglas S.; Borges, Chad R.(7 de setembre de 2010).«Cysteine sulfenic acid as an intermediate in disulfide bond formation and nonenzymatic protein folding».Biochemistry.49(35): 7748–7755.ISSN 1520-4995.doi:10.1021/bi1008694.Consultat el 2 de març de 2017.
  9. ↑ 9,0 9,1 Gilbert HF(1990).«Molecular and Cellular Aspects of Thiol–Disulfide Exchange».Advances in Enzymology.63: 69–172.doi:10.1002/9780470123096.ch2.
  10. ↑ Lundblad, Roger L. (22 de juliol de 2014). Chemical Reagents for Protein Modification, Fourth Edition (en en), CRC Press. ISBN 9781466571907. Consultat el 2 de març de 2017.
  11. ↑ Kricheldorf, Hans R. (23 de decembre de 1991). Handbook of Polymer Synthesis: Part B (In Two Parts) (en en), CRC Press. ISBN 9780824785154. Consultat el 2 de març de 2017.
  12. ↑ Witt, D.(2008).«Recent developments in disulfide bond formation».Synthesis.2008(16): 2491–2509.doi:10.1055/s-2008-1067188.
  13. ↑ 13,0 13,1 Lundblad, Roger L. (17 de novembre de 1994). Techniques in Protein Modification (en en), CRC Press. ISBN 9780849326066. Consultat el 2 de març de 2017.
  14. ↑ TCEP technical information, from Interchim
  15. ↑ Mèxic, Societat Química de (1 de giner de 1961). Revista de la Societat Química de Mèxic (en es). Consultat el 2 de març de 2017.
  16. ↑ Gilbert HF(1995).«Thiol/disulfide exchange equilibria and disulfide bond stability».Methods in Enzymology.251: 8–28.doi:10.1016/0076-6879(95)51107-5.
  17. ↑ (26 de setembre de 2001) Ribonucleases, Part A: Functional Rols and Mechanisms of Action (en en), Academic Press. ISBN 9780080496917. Consultat el 2 de març de 2017.
  18. ↑ Gitler, Carlos; Danon, Avihai (30 de juliol de 2003). Cellular Implications of Redox Signaling (en en), World Scientific. ISBN 9781783261154. Consultat el 2 de març de 2017.
  19. ↑ Ganten, Detlev; Ruckpaul, Klaus (28 de juliol de 2006). Encyclopedic reference of genomics and proteomics in molecular medicine (en en), Springer. ISBN 9783540442448. Consultat el 2 de març de 2017.
  20. ↑ Bajpai, P. (1 de giner de 1997). Biotreatment, Downstream Processing and Modelling: With 32 Tables (en en), Springer Science & Business Mija. ISBN 9783540614852. Consultat el 2 de març de 2017.
  21. ↑ Voet, Donald; Voet, Judith G. (1 de giner de 2006). Bioquímica (en es), Ed. Mèdica Panamericana. ISBN 9789500623018. Consultat el 2 de març de 2017.
  22. ↑ Cutler, Richard G. (1 de giner de 2003). Critical Reviews of Oxidative Stress and Aging: Advances in Basic Science, Diagnostics and Intervention (en en), World Scientific. ISBN 9789812775733. Consultat el 2 de març de 2017.
  23. ↑ For example the conversion of di-o-nitrophenyl disulfide to o-nitrophenylsulfur chloride Max H. Hubacher (1943). "o-Nitrophenylsulfur chloride}". Organic Syntheses:
    Coll. Vol. 2
    455.
  24. ↑ Methyl sulfenyl chloride: Irwin B. Douglass and Richard V. Norton (1973). "Methanesulfinyl Chloride}". Organic Syntheses:
    Coll. Vol. 5
    709.
  25. ↑ 25,0 25,1 (2002).«Formation and transfer of disulphide bonds in living cells».Nature Reviews Molecular Cell Biology.3(11): 836–847.doi:10.1038/nrm954.
  26. ↑ (2010).«Disruption of reducing pathways is not essential for efficient disulfide bond formation in the cytoplasm of E. coli».MCF.9(67): 67.doi:10.1186/1475-2859-9-67.
  27. ↑ Moroder, Luis; (Prof.), Johannes Buchner (1 de giner de 2009). Oxidative Folding of Peptides and Proteins (en en), Royal Society of Chemistry. ISBN 9780854041480. Consultat el 2 de març de 2017.
  28. ↑ McMurry, Susan; Castellion, Mary E.; McMurry, John (1 de giner de 2007). Study Guide and Full Solutions Manual (en en), Prentice Hall. ISBN 9780131877740. Consultat el 2 de març de 2017.
  29. ↑ (2000).«Contribution of individual disulfide bonds to the oxidative folding of ribonuclease A».Biochemistry.39(39): 12033–42.doi:10.1021/bi001044n.
  30. ↑ Pubchem. «L-cystine | C6H12N2O4S2 - PubChem» (en en). pubchem.ncbi.nlm.nih.gov. Consultat el 2 de març de 2017.
  31. ↑ Castillón, Emilio Herrera; Álvarez, María del Pilar Ramos; Salom, Pilar Roca; Arribes, Marta M. Viana (23 de maig de 2014). Bioquímica bàsica + StudentConsult en espanyol: Base molecular dels processos fisiològics (en es), Elsevier Espanya. ISBN 9788490223888. Consultat el 2 de març de 2017.
  32. ↑ Brown, William H.; Foote, Christopher S.; Iverson, Brent L.; Anslyn, Eric (4 de febrer de 2011). Organic Chemistry (en en), Cengage Learning. ISBN 084005498X. Consultat el 2 de març de 2017.
  33. ↑ 33,0 33,1 (26 de setembre de 2001) Ribonucleases, Part A: Functional Rols and Mechanisms of Action (en en), Academic Press. ISBN 9780080496917. Consultat el 2 de març de 2017.
  34. ↑ Bulleid, Neil J.(1 de novembre de 2012).«Disulfide Bond Formation in the Mammalian Endoplasmic Reticulum».Cold Spring Harbor Perspectives in Biology.4(11): a013219.ISSN 1943-0264.doi:10.1101/cshperspect.a013219.Consultat el 2 de març de 2017.(en en)
  35. ↑ (2008).«Reconsideration of an early dogma, saying "there is no evidence for disulfide bonds in proteins from archaea"».Extremophiles.12(1): 29–38.doi:10.1007/s00792-007-0076-z.
  36. ↑ 36,0 36,1 Lodish, Harvey; Berk, Arnold; Zipursky, S. Lawrence; Matsudaira, Paul(1 de giner de 2000).«Post-Translational Modifications and Quality Control in the Rough ER».Consultat el 2 de març de 2017.(en en)
  37. ↑ Nagradova, Natalya K. (1 de giner de 2008). Foldases: Enzymes Catalyzing Protein Folding (en en), Nova Publishers. ISBN 9781604563894. Consultat el 2 de març de 2017.
  38. ↑ Samson, Andre L.; Knaupp, Anja S.; Sashindranath, Maithili; Borg, Rachael J.(25 d'octubre de 2012).«Nucleocytoplasmic coagulation: an injury-induced aggregation event that disulfide crosslinks proteins and facilitates their removal by plasmin».Cell Reports.2(4): 889–901.ISSN 2211-1247.doi:10.1016/j.celrep.2012.08.026.
  39. ↑ López-Mirabal, H. Reynaldo; Winther, Jakob R.(1 d'abril de 2008).«Redox characteristics of the eukaryotic cytosol».Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research.1783(4): 629–640.doi:10.1016/j.bbamcr.2007.10.013.Consultat el 2 de març de 2017.
  40. ↑ Locker, Jacomine Krijnse; Griffiths, Gareth(25 de giner de 1999).«An Unconventional Role for Cytoplasmic Disulfide Bonds in Vaccinia Virus Proteins».The Journal of Cell Biology.144(2): 267–279.ISSN 0021-9525.Consultat el 2 de març de 2017.
  41. ↑ Zini, Armand; Agarwal, Ashok (4 d'agost de 2011). Sperm Chromatin: Biological and Clinical Applications in Male Infertility and Assisted Reproduction (en en), Springer Science & Business Mija. ISBN 9781441968579. Consultat el 2 de març de 2017.
  42. ↑ Gitler, Carlos; Danon, Avihai (30 de juliol de 2003). Cellular Implications of Redox Signaling (en en), World Scientific. ISBN 9781783261154. Consultat el 2 de març de 2017.
  43. ↑ Kohzuma, Kaori; Dal Bosco, Cristina; Meurer, Jörg; Kramer, David M.(3 de maig de 2013).«Light- and Metabolism-related Regulation of the Chloroplast ATP Synthase Has Distinct Mechanisms and Functions».The Journal of Biological Chemistry.288(18): 13156–13163.ISSN 0021-9258.doi:10.1074/jbc.M113.453225.Consultat el 2 de març de 2017.
  44. ↑ (2 de decembre de 2012) Nitrogen and Energy Nutrition of Ruminants (en en), Academic Press. ISBN 9780080925790. Consultat el 2 de març de 2017.
  45. ↑ Egypt, American Research Center in (1 de giner de 1999). Journal of the American Research Center in Egypt (en en), American Research Center in Egypt. Consultat el 2 de març de 2017.
  46. ↑ Pedersen, M. B.; Yu, S.; Plumstead, P.; Dalsgaard, S.(1 de decembre de 2012).«Comparison of four feed proteases for improvement of nutritive value of poultry feather meal».Journal of Animal Science.90(Supplement 4): 350–352.ISSN 1525-3163.doi:10.2527/jas.53795.Consultat el 2 de març de 2017.(en en)
  47. ↑ Unknown. «How does a perm work?», Yale Scientific Magazine, 24 d'abril de 2010. Consultat el 2 de març de 2017 (en en-us).
  48. ↑ The Elements (en en), PediaPress. Consultat el 2 de març de 2017.
  49. ↑ Rea, William J. (23 de setembre de 1992). Chemical Sensitivity (en en), CRC Press. ISBN 9780873715416. Consultat el 2 de març de 2017.
Obtingut de «https://lenciclopedia.org/w/index.php?title=Disulfur&oldid=1629163»