L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià

Cofactor

Un cofactor és un compost químic no proteic (en excepcions com la colipasa, un compost proteic) o un ió metàlic que es requerix per a l'activitat d'una enzima com a catalisador (un catalisador és una substància que aumenta la velocitat d'una reacció química). Els cofactores poden considerar-se "molècules auxiliars" que ajuden en les transformacions bioquímiques . La velocitat a la que estos ocorren es caracterisen en un àrea d'estudi cridada cinètica enzimàtica . Els cofactores solen diferir dels ligandos en que a sovint obtenen la seua funció en permanéixer units. Els cofactores es poden dividir en dos tipos: ions inorgànics i molècules orgàniques complexes cridades coenzimas. Les coenzimas es deriven principalment de vitamines i atres nutrients essencials orgànics en chicotetes cantitats. Les coenzimas es dividixen ademés en dos tipos. El primer es denomina "grup prostético o protésico", que consistix en una coenzima que està unida de manera estreta a una proteïna. El segon tipo de coenzimas es denominen "cosustrato"s i s'unixen transitòriament a la proteïna. Els cosustratos poden lliberar-se d'una proteïna en algun moment i després tornar a unir-se més vesprada. Tant els grups protésicos com els cosustratos tenen la mateixa funció, que és facilitar la reacció d'enzimes i proteïnes. Una enzima inactiva sense cofactor es diu apoenzima, mentres que l'enzima completa en cofactor es diu holoenzima . Algunes enzimes o complexos enzimàtics requerixen varis cofactores. Per eixemple, el complex multienzimático piruvato deshidrogenasa en l'unió de la glucólisis i el cicle de l'àcit cítric requerix cinc cofactores orgànics i un ion metàlic: pirofosfato de tiamina débilmente unit (TPP), lipoamida unida covalentemente i dinucleótido de flavina adenina (FAD), cosustratos nicotinamida adenina dinucleótido (|NAD+) i coenzima A (CoA), i un ion metàlic (Mg 2+). Els cofactores orgànics són a sovint vitamines o estan fets de vitamines. Molts contenen el nucleòtit adenosina monofosfato (AMP) com a part de les seues estructures, com a ATP, coenzima A, FAD i NAD+ . Esta estructura comuna pot reflectir un orige evolutiu comú com a part de les ribozimas en un món d'ARN antic . S'ha sugerit que la part AMP de la molècula pot considerar-se una espècie de "mànec" per mig del qual'enzima pot "agarrar" la coenzima per a canviar-la entre diferents centres catalítics. Són components no proteics, termoestables i de baixa massa molecular, necessaris per a l'acció d'una enzima. El cofactor s'unix a una estructura proteica, denominada apoenzima, i el complex apoenzima-cofactor rep el nom d'holoenzima. Aquells cofactores que estan covalentemente units a l'apoenzima es denominen grups prostéticos, ya siguen orgànics (coenzimas) o inorgànics. Els cofactores són bàsicament de dos tipos, ions metàlics i molècules orgàniques, denominades coenzimas. Els processos industrials catalizados per enzimes[1][2][3] són altament eficients; algunes enzimes depenen de cofactores de nicotinamida (NADH/NAD+, NADP/NAPH). Per l'alt preu d'estos cofactores, estos processos no serien econòmicament competitius. Recentment, s'han identificat alguns composts orgànics sintètics com contrapartes biomiméticas econòmicament prometedores dels cofactores naturals.[4]

El complex de la succinato deshidrogenasa mostra varis cofactores, com la flavina, centres de ferro-sofre i un grup hemo.

Cofactores metàlics

editar

Entre els cofactores metàlics són cationes, com Fe2+, Zn2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre uns atres. Els ions metàlics pot actuar com:

  • centre catalític primari;
  • grup pont per a reunir el substrat i l'enzima, formant un complex de coordinació;
  • agent estabilizante de la conformació de la proteïna enzimàtica en la seua forma catalíticamente activa. Les enzimes que precisen d'ions metàlics es diuen a voltes metaloenzimas.

Coenzimas

editar

Les coenzimas, per lo general són vitaminas (vitamines B, vitamina C, Vitamina D), per eixemple, la deficiència de les vitamines dins d'un organisme, provoca la deficiència en enzimes i per això hi ha falta de reaccions indispensables.

Història

editar
Artícul principal → Història de la bioquímica.


El primer cofactor orgànic descobert va ser el NAD+, que va ser identificat per Arthur Harden i William Young en 1906.[5] Varen observar que l'adició d'extracte de rent hervir i filtrat accelerava notablement la fermentació alcohòlica en extractes de rent sense hervir. Varen cridar «cofermento» al factor no identificat responsable d'este efecte. Per mig d'una llarga i difícil purificació a partir d'extractes de rent, este factor termoestable va ser identificat com un nucleòtit sucre fosfat per Hans von Euler-Chelpin.[6] Atres cofactores varen ser identificats a lo llarc de principis del sigle XX, en l'aïllament del ATP en 1929 per Karlohmann,[7]i el descobriment de la coenzima A en 1945 per Fritz Albert Lipmann.[8]

Les funcions d'estes molècules varen ser inicialment misterioses, pero, en 1936, Otto Heinrich Warburg va identificar la funció del NAD+ en la transferència d'hidrur.[9] Este descobriment va ser seguit a principis de la década de 1940 pel treball d'Herman Kalckar, qui va establir el víncul entre l'oxidació dels sucres i la generació d'ATP.[10] Açò va confirmar el paper central de l'ATP en la transferència d'energia que havia propost Fritz Albert Lipmann en 1941.[11] Posteriorment, en 1949, Morris Friedkin i Albert L. Lehninger va demostrar que el NAD+ vinculava vies metabòliques com el cicle de l'àcit cítric i la síntesis d'ATP.[12]

Vore també

editar

Referències

editar
  1. ↑ «Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines».Organic Process Research & Development.18(6)
    788–792.ISSN 1083-6160.doi:10.1021/op4003104.Consultat el 2026-01-10.
  2. ↑ «Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications».Chemical Society Reviews.53(1)
    227–262.doi:10.1039/D3CS00391D.Consultat el 2026-01-10.
  3. ↑ «Biocatalytic Routes to Optically Active Amines».ChemCatChem.1(1)
    42–51.ISSN 1867-3899.doi:10.1002/cctc.200900110.Consultat el 2026-01-10.
  4. ↑ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258
  5. ↑ “The Alcoholic Ferment of Yeast-Juice” . Proceedings of the Royal Society B: Biological Sciences 78 (526): 369–75. doi:10.1098/rspb.1906.0070.
  6. ↑ «Fermentation of sugars and fermentative enzymes: Nobelecture, May 23, 1930». Nobel Foundation.
  7. ↑ Lohmann K. “
  8. ↑ Lipmann F. “Acetylation of sulfanilamide by liver homogenates and extracts”. J. Biol. Chem. 160 (1): 173–90. doi:10.1016/S0021-9258(18)43110-9.
  9. ↑ “Pyridin, the hydrogen-transferring component of the fermentation enzymes (pyridine nucleotide)” (1936). Biochemische Zeitschrift 287: I79–I88. doi:10.1002/hlca.193601901199.
  10. ↑ “Origins of the concept oxidative phosphorylation” . Molecular and Cellar Biochemistry 5 (1–2): 55–63. doi:10.1007/BF01874172. PMID 4279328.
  11. ↑ Lipmann F (1941). «Metabolic generation and utilization of phosphate bond energy», A Source Book in Chemistry, 1900-1950 (vol. 1), pp. 99–162. doi:c141 10.4159/harvard.9780674366701. c141. ISBN 9780674366701.
  12. ↑ “Esterification of inorganic phosphate coupled to electron transport between dihydrodiphosphopyridine nucleotide and oxygen” (1949). J. Biol. Chem. 178 (2): 611–23. doi:10.1016/S0021-9258(18)56879-4. PMID 18116985.


Obtingut de «https://lenciclopedia.org/w/index.php?title=Cofactor&oldid=1281354»