Proteïnes d'unió a el ADN
Les proteïnes d'unió a el ADN són proteïnes que tenen dominis d'unió a el ADN i, per lo tant, tenen una afinitat específica o general pel ADN monocatenario o bicatenario.[3][4][5] Les proteïnes d'unió a seqüències específiques de el ADN generalment interactuen en la regata major del ADN-B, perque expon més grups funcionals que identifiquen un parell de bases. No obstant, existixen alguns lligants d'unió a la regata menor de el ADN coneguts com netropsina,[6] distamicina, Hoechst 33258, pentamidina, DAPI i uns atres.[7]
Eixemples
[editar | editar còdic]Les proteïnas d'unió a el ADN inclouen factors de transcripció que modulen el procés de transcripció, vàries polimerasas, nucleasas que tallen i degraden molècules de ADN i histonas que participen en el empaquetamiento cromosòmic i en el procés de transcripció en el núcleu celular. Les proteïnes d'unió a el ADN poden incorporar dominis com els dits de zinc, la hèliç-gire-hèliç (HTH) i la cremallera de leucina (entre molts uns atres) que faciliten l'unió a l'àcit nucleico. També hi ha eixemples menys comuns activadores de la transcripció, com són els efectors.
Interacciones proteïna-ADN no específiques
[editar | editar còdic]Les proteïnes estructurals que s'unixen a el ADN són eixemples ben coneguts d'interaccions proteïna-ADN no específiques. Dins dels cromosomas, el ADN es manté en complexos en proteïnes estructurals. Estes proteïnes organisen el ADN en una estructura compacta cridada cromatina. En eucariotas, esta estructura implica l'unió de el ADN a un complex de chicotetes proteïnes bàsiques cridades histona. En els procariotas, participen múltiples tipos de proteïnes.[8][9] Les histona formen un complex en forma de disc cridat nucleosoma, que conté dos regressos complets de ADN de doble bri envolt al voltant de la seua superfície. Estes interaccions inespecíficas es formen a través de residus bàsics en les histona que formen enllaços iònics en l'estructura àcida de l'enllaç sucre-fosfat de el ADN i, per lo tant, són en gran mida independents de la seqüència de bases.[10] Les modificacions químiques que poden sofrir estos residus d'aminoàcits bàsics inclouen metilación, fosforilación i acetilación.[11] Estos canvis químics alteren la força de l'interacció entre el ADN i les histona, fent que el ADN siga més o menys accessible als factors de transcripció, modificant aixina la taxa de transcripció.[12] Atres proteïnes d'unió a el ADN no específiques en la cromatina inclouen les proteïnes del grup d'alta movilitat (HMG), que s'unixen a el ADN plegat.[13] Els estudis biofísics portats a terme mostren que estes proteïnes arquitectòniques HMG s'unixen i es pleguen formant un bucle de ADN per a poder realisar les seues funcions biològiques.[14][15] Estes proteïnes són importants per a plegar grups de nucleosomas i organisar-los en estructures majors que finalment donen lloc als cromosomes.[16]
Vore també
[editar | editar còdic]- Domini bZIP
- CHIP-exo
- Software de simulació per a la comparació de àcit nucléicos
- Domini d'unió a el ADN
- Hèliç-bucle-hèliç
- Hèliç-gire-hèliç
- Caixa HMG
- Cremallera de leucina
- Lexitropsina (lligant d'unió a el ADN semi-sintètic)
- Nucleoproteína
- Software predictiu del lloc d'interacció proteïna-ADN
- Proteïnes d'unió a el ARN
- Proteïnes d'unió a ADN monocatenario
- Dits de zinc
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ Creat a partir de PDB 1LMB
- ↑ Creat a partir de PDB 1RVA
- ↑ Travers, A. A. (1993). DNA-protein interactions, London: Springer. ISBN 978-0-412-25990-6.
- ↑ “Protein-DNA recognition” (1984). Annu. Rev. Biochem. 53 (1): 293–321. doi:. PMID 6236744.
- ↑ Dickerson R.E. (1983). “The DNA helix and how it is read”. Sci Am 249 (6): 94–111. doi:. Bibcode: 1983SciAm.249f..94D.
- ↑ “Nonintercalating DNA-binding ligands: specificity of the interaction and their use as tools in biophysical, biochemical and biological investigations of the genetic material” (1986). Prog. Biophys. Mol. Biol. 47 (1): 31–112. doi:. PMID 2422697.
- ↑ Dervan PB. “Design of sequence-specific DNA-binding molecules”. Science 232 (4749): 464–71. doi:. PMID 2421408. Bibcode: 1986Sci...232..464D.
- ↑ “Diversity of prokaryotic chromosomal proteins and the origin of the nucleosome” (1998). Cell Mol Life Sci 54 (12): 1350–64. doi:. PMID 9893710.
- ↑ Dona'm RT (2005). “The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin”. Mol. Microbiol. 56 (4): 858–70. doi:. PMID 15853876.
- ↑ “Crystal structure of the nucleosome core particle at 2.8 A resolution” (1997). Nature 389 (6648): 251–60. doi:. PMID 9305837. Bibcode: 1997Natur.389..251L.
- ↑ “Translating the histone code” (2001). Science 293 (5532): 1074–80. doi:. PMID 11498575.
- ↑ Ito T (2003). «Nucleosome Assembly and Remodeling», Nucleosome assembly and remodelling (vol. 274), pp. 1–22. doi:10.1007/978-3-642-55747-7_1. ISBN 978-3-642-62909-9.
- ↑ Thomas J (2001). “HMG1 and 2: architectural DNA-binding proteins”. Biochem Soc Trans 29 (Pt 4): 395–401. doi:. PMID 11497996.
- ↑ “DNA bridging and looping by HMO1 provides a mechanism for stabilizing nucleosome-free chromatin” (2014). Nucleic Acids Research 42 (14): 8996–9004. doi:. PMID 25063301.
- ↑ “Single-molecule studies of high-mobility group B architectural DNA bending proteins” (2017). Biophysical Reviews 9 (1): 17–40. doi:. PMID 28303166.
- ↑ “HMG domain proteins: architectural elements in the assembly of nucleoprotein structures” (1994). Trends Genet 10 (3): 94–100. doi:. PMID 8178371.
Referències
[editar | editar còdic]
- Este artícul conté una traducció derivada de «Proteínas de unión al ADN» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.