Interacció hidrofòbica
L'interacció hidrofòbica és la tendència observada de les substàncies apolares a agregar-se en una dissolució acuosa i a ser excloses per l'aigua.[1][2] La paraula hidrofòbic significa lliteralment "temerós de l'aigua" i descriu la segregació d'aigua i substàncies apolares, lo que maximizar la entropía de l'aigua i minimisa l'àrea de contacte entre l'aigua i les molècules apolares. En térmens termodinàmics, l'efecte hidrofòbic és el canvi d'energia lliure de l'aigua que rodeja a un solut.[3] Un canvi positiu d'energia lliure del dissolvent circumdant indica hidrofobicidad, mentres que un canvi negatiu d'energia lliure implica hidrofilicidad.
L'efecte hidrofòbic és responsable de la separació d'una mescla d'oli i aigua en els seus dos components. També és responsable d'efectes relacionats en la biologia, com la formació de membranes celulars i vesícules, el plegament de proteïnes (es produïx quan en plegar-se un polipèptit els radicals hidrófobos s'acosten degut a que són exclosos per l'aigua), l'inserció de proteïnes de membrana en l'entorn lipídico apolar i les associacions entre proteïnes i molècules menudes. Per lo tant, l'efecte hidrofòbic és essencial per a la vida.[4][5][6][7] Les substàncies en les que s'observa este efecte es coneixen com hidrófobas.
Molècules anfifílicas
Les molècules anfifílicas són molècules en dominis hidrofòbics i hidrofílicos. Els detergents estan composts per molècules anfifílicas que permeten que les molècules hidrofòbiques es solubilicen en aigua per mig de la formació de micelas i bicapas (com en les pompes de sabó). També són importants per a les membranes celulars, compostes per fosfolípits anfifílicos que impedixen que el mig acuoso intern d'una cèlula es mescle en l'aigua externa.
Referències
- ↑ IUPAC, Compendium of Chemical Terminology«hydrophobic interaction».the Gold Book (5th ed.).doi:10.1351/goldbook.H02907.
- ↑ “Interfaços and the driving force of hydrophobic assembly” (2005). Nature 437 (7059): 640–7. doi:. PMID 16193038. Bibcode: 2005Natur.437..640C.
- ↑ “Enthalpic and Entropic Contributions to Hydrophobicity.” (2016). Journal of Chemical Theory and Computation 12 (9): 4600–10. doi:. PMID 27442443.
- ↑ Kauzmann W (1959). «Some factors in the interpretation of protein denaturation», Advances in Protein Chemistry Volume 14 (vol. 14), Academic Press, pp. 1–63. doi:10.1016/S0065-3233(08)60608-7. ISBN 9780120342143.
- ↑ “The structural dependence of amino acid hydrophobicity parameters” (1982). Journal of Theoretical Biology 99 (4): 629–644. doi:. PMID 7183857. Bibcode: 1982JThBi..99..629C.
- ↑ “The binding of benzoarylsulfonamide ligands to human carbonic anhydrase is insensitive to formal fluorination of the ligand” (2013). Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 52 (30): 7714–7. doi:. PMID 23788494.
- ↑ “Water networks contribute to enthalpy/entropy compensation in protein-ligand binding” (2013). J. Am. Chem. Soc. 135 (41): 15579–84. doi:. PMID 24044696. Bibcode: 2013JAChS.13515579B.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Interacción hidrofóbica» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.