Anar al contingut

El potassi en la biologia

De L'Enciclopèdia, la wikipedia en valencià
El potassi en la biologia

El potassi és el principal ion intracelular per a tots els tipos de cèlules, mentres que té un paper important en el manteniment de l'equilibri de líquits i electrolitos.[1][2] El potassi és necessari per al funcionament de totes les cèlules vives i, per lo tant, està present en tots els teixits vegetals i animals. Es troba en concentracions especialment altes dins de les cèlules vegetals, i en una dieta mixta, es concentra més en les frutes. L'alta concentració de potassi en les plantes, associada en cantitats comparativament molt baixes de sodi allí, històricament va donar com a resultat que el potassi primer s'aïllara de les cendres de les plantes (potasa), lo que a la seua volta li va donar a l'element el seu nom modern. L'alta concentració de potassi en les plantes significa que la producció de cultius pesats agota ràpidament els sols de potassi, i els fertilisants agrícoles consumixen el 93% de la producció química de potassi de l'economia mundial moderna.

Les funcions del potassi i el sodi en els organismes vius són prou diferents. Els animals, en particular, ampren sodi i potassi de manera diferencial per a generar potencials elèctrics en les cèlules animals, especialment en el teixit nerviós . L'agotament del potassi en els animals, inclosos els humans, dona lloc a diverses disfuncions neurològiques. Les concentracions característiques de potassi en els organismes modele són 30-300mm en E. coli, 300mm en el rent en ciernes, 100mm en la cèlula de mamífer i 4mm en el plasma sanguíneu.[3]

Funció en les plantes

Artícul principal → Deficiència de potassi.

Funció en animals

El potassi és el principal catión (ions positius) dins de les cèlules animals, mentres que el sodi és el principal catión fora de les cèlules animals. La diferència entre les concentracions d'estes partícules carregades provoca una diferència de potencial elèctric entre l'interior i l'exterior de les cèlules, coneguda com potencial de membrana. L'equilibri entre el potassi i el sodi es manté gràcies als transportadors de ions de la membrana celular. Tots els canals iònics de potassi són tetrámeros en varis elements estructurals secundaris conservats. S'han resolt vàries estructures de canals de potassi, entre les que es troben els canals de voltage,[4][5][6] els activats per lligant,[7][8][9][10][11] els de poros en tàndem,[12][13][14] i canals rectificadores interns,[15][16][17][18][19] de procariota i eucariota. El potencial de la membrana celular creat pels ions de potassi i sodi permet que la cèlula genere un potencial d'acció — un "pico" de descàrrega elèctrica. La capacitat de les cèlules per a produir descàrregues elèctriques és fonamental per a funcions corporals com la neurotransmisión, la contracció muscular i la funció cardíaca.[20]


Referències

  1. ↑ Pohl, Hanna R.; Wheeler, John S.; Murray, H. Edward (2013). «Chapter 2. Sodium and Potassium in Health and Disease», Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K. O. Sigel (ed.). Interrelations between Essential Metal Ions and Human Diseases (vol. 13), Springer, pp. 29–47. doi:10.1007/978-94-007-7500-8_2.
  2. ↑ Clausen, Michael Jakob Voldsgaard; Poulsen, Hanne (2013). «Chapter 3 Sodium/Potassium Homeostasis in the Cell», Banci, Lucia (ed.). Metallomics and the Cell (vol. 12), Springer, pp. 41–67. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_3. ISBN 978-94-007-5560-4. electronic-book ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
  3. ↑ Milo. «Cell Biology by the Numbers: What llaure the concentrations of different ions in cells?». book.bionumbers.org. Archivat des de l'original, el 2017-04-20. Consultat el 2017-03-23.
  4. ↑ (May 2002).«Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel».Nature.417(6888): 515–22.doi:10.1038/417515a.
  5. ↑ (July 2010).«Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution».Science.329(5988): 182–6.doi:10.1126/science.1190414.
  6. ↑ (July 2010).«Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel».Nature.466(7304): 393–7.doi:10.1038/nature09252.
  7. ↑ (Nov 2012).«Functional and structural analysis of the human SLO3 pH- and voltage-gated K+ channel.».Proc Natl Acad Sci O S A.109(47): 19274–9.doi:10.1073/pnas.1215078109.
  8. ↑ (January 2012).«Crystal structure of the human K2P TRAAK, a lipid- and mechano-sensitive K+ ion channel».Science.335(6067): 4s36–41.doi:10.1126/science.1213808.
  9. ↑ (2012).«Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel.».eLife.1: i00184.doi:10.7554/eLife.00184.
  10. ↑ (January 2012).«Crystal structure of the human two-pore domain potassium channel K2P1».Science.335(6067): 432–6.doi:10.1126/science.1213274.
  11. ↑ (Mar 2015).«K2P channel gating mechanisms revealed by structures of TREK-2 and a complex with Prozac.».Science.347(6227): 1256–9.doi:10.1126/science.1261512.
  12. ↑ (Jun 2010).«Domain reorientation and rotation of an intracellular assembly regulate conduction in Kir potassium channels.».Cell.141(6): 1018–29.doi:10.1016/j.cell.2010.05.003.
  13. ↑ (Jun 2003).«Crysstal structure of the potassium channel KirBac1.1 in the closed state.».Science.300(5627): 1922–6.doi:10.1126/science.1085028.
  14. ↑ (Sep 2011).[https://archive.org/details/cell_2011-09-30_147_1/page/199 «Crystal structures of the mammalian GIRK2 K+ channel and gating regulation by G proteins, PIP2, and sodium.»].Cell.147(1): 199–208.doi:10.1016/j.cell.2011.07.046.
  15. ↑ (Dec 2002).«Structural basis of inward rectification: cytoplasmic pore of the G protein-gated inward rectifier GIRK1 at 1.8 A resolution.».Cell.111(7): 957–65.doi:10.1016/S0092-8674(02)01227-8.
  16. ↑ (Dec 2009).«Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.».Science.326(5960): 1668–74.doi:10.1126/science.1180310.
  17. ↑ (Sep 2011).«Crystal structures of the mammalian GIRK2 K+ channel and gating regulation by G proteins, PIP2, and sodium.».Cell.147(1): 199–208.doi:10.1016/j.cell.2011.07.046.
  18. ↑ (Dec 2002).«Structural basis of inward rectification: cytoplasmic pore of the G protein-gated inward rectifier GIRK1 at 1.8 A resolution.».Cell.111(7): 957–65.doi:10.1016/S0092-8674(02)01227-8.
  19. ↑ (Dec 2009).«Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.».Science.326(5960): 1668–74.doi:10.1126/science.1180310.
  20. ↑ Mikko Hellgren; Lars Sandberg; Olle Edholm(2006).«A comparison between two prokaryotic potassium channels (KanarBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study».Biophys. Chem..120(1): 1–9.doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002.