Aminoacil ARNt
Un aminoacil-ARNt (també citat a voltes com aa-ARNt o ARNt carregat) és un ARN de transferència al com es troba químicament unit un aminoàcit. En els sers vius este aminoàcit coincidix en l'anticodón expost pel ARNt.
El aminoacil-ARNt, junt en alguns factors d'elongació, duen l'aminoàcit fins al ribosoma per a la seua incorporació a la cadena polipeptídica que està sent produïda.[1]
Un aminoàcit específic es carrega a cada tipo de ARNt per mig d'una aminoacil ARNt sintetasa. Esta especificidad és crucial, ya que és la que assegura que només un aminoàcit en particular faça joc en el seu respectiu anticodón, ya que després la coincidència entre este anticodón en el ARNm és la que s'utilisa per a la síntesis de proteïnes.
Per la degeneració del còdic genètic, pot haver múltiples ARNt que posseïxquen el mateix aminoàcit, pero diferents codones. Estos ARNt diferents són cridats isoaceptores. Baixe certes circumstàncies, es pot produir la càrrega d'un aminoàcit incorrecte en un determinat ARNt, resultant en un ARNt mal carregat o incorrectament aminoacilado. Este ARNt incorrectament carregat deu ser hidrolizado per a previndre una síntesis de proteïna incorrecta.
Síntesis
[editar | editar còdic]Un aminoacil ARNt es produïx en dos etapes. La primera és la adenilación de l'aminoàcit, la qual forma aminoacil-AMP:
En la segona etapa, el residu aminoacídico és transferit a el ARNt:
La reacció neta és:
La reacció neta és favorable únicament perque la hidrólisis del pirofosfato resulta altament energètica, lo que aporta l'energia per a que les atres reaccions tinguen lloc. Totes estes reaccions tenen lloc en l'interior d'una aminoacil ARNt sintetasa específica per a cada ARNt.
Hidrólisis
[editar | editar còdic]Els diferents aa-ARNt posseïxen vàries constants de reacció diferents per al procés de hidrólisis entre l'aminoàcit i el ARNt, procés que és de seudo primer orde.[2] En general, el ARNt-prolina és el menys estable, mentres que pel impediment estérico que provoca el grup metilo en el carbono β de les isoleucina i isovalina tendix a estabilisar als seus respectius aa-ARNt. S'ha demostrat que un aument en la força iònica per la presència de sales de sodi, potassi o magnesi tendix a desestabilisar l'enllaç aa-ARNt. Un aument en el pH també desestabilisa l'enllaç i modifica l'ionisació sobre el carbono α del grup amino de l'aminoàcit. El grup amino carregat, pot desestabilisar l'enllaç aa-ARNt, via efecte inductivo. S'ha demostrat que el factor d'elongació EF-La teua estabilisa l'enllaç.[3]
Referències
[editar | editar còdic]- ↑ Berg J, Tymoczko JL, Stryer L (2006). Biochemistry, 6th ed. edició, Sant Francisco: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-8724-5.
- ↑ Hentzen, Daniele et al.(1972).«Relation between aminoacyl-tRNA stability and the fixed amino acid».Biochmica et Biophysica Acta.281
- 228-232.
- ↑ Pinck, M; Francis S(1974).«On the chemical reactivity of aminoacyl-tRNA ester bond I, II, III».Biochimie.56
- 383–390.
- Este artícul conté una traducció derivada de «Aminoacil ARNt» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.