Série de Hofmeister

La Série de Hofmeister o Série Liotrópica és una classificació dels ions en orde de la seua capacitat per a generar precipitació salina en les proteïnes.^[1] Els efectes d'estos canvis varen ser treballats per primera volta per Franz Hofmeister, qui va estudiar els efectes dels cationes i aniones en la solubilidad de les proteïnes^[2]

Hofmeister va descobrir una série de sals que tenen efectes consistents en la solubilidad de les proteïnes i (es va descobrir més tart) en l'estabilitat de la seua estructura secundària i terciaria. Els aniones semblen tindre un efecte major que els cationes,^[3] i normalment s'ordenen

F^{-} \approx S O_{4}^{2 -} > H P O_{4}^{2 -} > a c e t a t e > C l^{-} > N O_{3}^{-} > B r^{-} > C l O_{3}^{-} > I^{-} > C l O_{4}^{-} > S C N^{-}

(Açò és un llistat parcial ; molts més les sals han segut estudiades.) L'orde dels cationes podria ser:

N H_{4}^{+} > K^{+} > N a^{+} > L i^{+} > M g^{2 +} > C a^{2 +} > g u a n i d i n i o

El mecanisme de la série de Hofmeister no està del tot clar, pero no sembla ser el resultat dels canvis en l'estructura general de l'aigua, sino que poden ser més importants les interaccions més específiques entre els ions i les proteïnes i els ions i les molècules d'aigua que estan en contacte directe en les proteïnes.^[4] Estudis recents de simulació han demostrat que la variació de l'energia de dissolució entre els ions i les molècules d'aigua circumdants subyacer al mecanisme de la série de Hofmeister.^[5]^[6]

Els primers membres de la série aumenten la tensió superficial del dissolvent i disminuïxen la solubilidad de les molècules no polars ("salting out"); aixina, reforcen l'interacció hidrofòbica. En canvi, les sals posteriors de la série aumenten la solubilidad de les molècules no polars ("salting in") i disminuïxen l'orde en l'aigua; aixina, debiliten l'efecte hidrofòbic.^[7] El salting out s'aprofita comunament en la purificació de les proteïnes per mig de l'us de sulfat d'amoni.

No obstant, estes sals també interactuen directament en les proteïnes (que estan carregades i tenen forts moments dipolares) i inclús poden unir-se específicament (per eixemple, el fosfat i el sulfat s'unixen a la ribonucleasa A). Els ions que tenen un fort efecte de "salazón" com el I- i el SCN- són desnaturalisants forts, perque salen en el grup dels péptidos, i per lo tant interactuen molt més fortament en la forma desplegada d'una proteïna que en la seua forma nativa. En conseqüència, canvien l'equilibri químic de la reacció de plegament cap a la proteïna desdoblada.^[8]

La desnaturalización de les proteïnes per mig d'una solució acuosa que conté molts tipos de ions és més complicada, ya que tots els ions poden actuar, segons la seua activitat de Hofmeister, (un número fraccionario que especifica la posició del ion en la série) en térmens de la seua eficiència relativa en la desnaturalización d'una proteïna de referència. El concepte de ionicidad de Hofmeister (Ih) ha segut invocat per Dharma-wardana et. al.^[9] a on es propon definir la Ih com una suma, sobre totes les espècies iòniques, del producte de la concentració iònica (fracció molar) i un número fraccionario que especifica la "força Hofmeister" del ion en la desnaturalización d'una determinada proteïna de referència. El concepte de ionicidad (com a mida de la força de Hofmeister) que s'utilisa ací deu distinguir-se de la força iònica tal com s'utilisa en l'electroquímica, i també del seu us en la teoria dels semiconductors sòlits^[10]

Referències

↑ (2017).Organic Process Research & Development.21
1355–1370.doi:10.1021/acs.oprd.7b00197.
↑ (1888).Arch. Exp. Pathol. Pharmacol..24
247–260.doi:10.1007/bf01918191.
↑ (2009).Journal of Biotechnology.144(1)
12–22.doi:10.1016/j.jbiotec.2009.04.011.
↑ (2006).Current Opinion in Chemical Biology.10(6)
658–63.doi:10.1016/j.cbpa.2006.09.020.
↑ (2017).J. Phys. Chem. B.121(34)
8195–8202.doi:10.1021/acs.jpcb.7b04297.
↑ (2018).J. Phys. Chem. B.122(14)
4029–4034.doi:10.1021/acs.jpcb.8b00518.
↑ Chaplin. «Hofmeister Séries». Water Structure and Science. London South Bank University. Archivat des d'el original, el 2 d'agost de 2014. Consultat el 5 de setembre de 2014.
↑ (1996).Biophys J.71(4)
2056–63.doi:10.1016/S0006-3495(96)79404-3.
↑ (2014).Environmental Geochemistry and Health.37
221–231.doi:10.1007/s10653-014-9641-4.
↑ Phillips, J. C. (1973). Bonds and Bands in Semi Conductors, New York: Academic.

Este artícul conté una traducció derivada de «Serie de Hofmeister» de Wikipedia en castellà publicada baix la Llicència de documentació lliure de GNU i la Llicència Creative Commons Reconeiximent-CompartirIgual 4.0 Internacional.

[1] (2017).Organic Process Research & Development.21
1355–1370.doi:10.1021/acs.oprd.7b00197.

[2] (1888).Arch. Exp. Pathol. Pharmacol..24
247–260.doi:10.1007/bf01918191.

[pmid19409939-3] (2009).Journal of Biotechnology.144(1)
12–22.doi:10.1016/j.jbiotec.2009.04.011.

[4] (2006).Current Opinion in Chemical Biology.10(6)
658–63.doi:10.1016/j.cbpa.2006.09.020.

[5] (2017).J. Phys. Chem. B.121(34)
8195–8202.doi:10.1021/acs.jpcb.7b04297.

[6] (2018).J. Phys. Chem. B.122(14)
4029–4034.doi:10.1021/acs.jpcb.8b00518.

[7] Chaplin. «Hofmeister Séries». Water Structure and Science. London South Bank University. Archivat des d'el original, el 2 d'agost de 2014. Consultat el 5 de setembre de 2014.

[baldwin-8] (1996).Biophys J.71(4)
2056–63.doi:10.1016/S0006-3495(96)79404-3.

[9] (2014).Environmental Geochemistry and Health.37
221–231.doi:10.1007/s10653-014-9641-4.

[10] Phillips, J. C. (1973). Bonds and Bands in Semi Conductors, New York: Academic.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]