Laboratori sec

Un laboratori sec és un tipo de laboratori a on la naturalea dels experiments no implica un risc significatiu. L'alvanç en la tecnologia ha transformat l'investigació científica, donant aixina lloc a noves formes d'experimentació com ho representa a un laboratori sec o Dry Lab, és un laboratori a on la naturalea dels experiments no implica un risc significatiu. Açò contrasta en un laboratori humit, a on és necessari manipular diversos tipos de substàncies químiques i existixen alguns riscs biològics. Un eixemple de laboratori sec és aquell a on es realisen anàlisis matemàtics computacionals o aplicats en un model generat per computadora para simular un fenomen de l'àmbit físic, utilisant l'anàlisis de senyes per mig de software especialisats. Eixemple de tals fenomens inclouen el canvi d'estat quàntic d'una molècula, el horisó de successos d'un forat negre o qualsevol cosa que d'un atre modo seria impossible o massa perillosa d'observar en condicions normals de laboratori. Este terme també pot referir-se a un laboratori que utilisa principalment equips electrònics, per eixemple, un laboratori de robòtica. Un laboratori sec també pot referir-se a un espai de laboratori per a l'almagasenament de materials secs. El terme "laboratori sec" també pot referir-se a la falsificació de resultats en contravenció del método científica, o a la realisació d'una revisió sistemàtica.

Ventages	Desventages
Reduïx costs de reactius i materials	Depén de la calitat de les senyes
Permet analisar grans volums de senyes	Requerix software especialisat
Disminuïx riscs químics o biològics	No substituïx completament l'experimentació real
Facilita la colaboració remota	Necessita validació en laboratori humit
Resultats més ràpits per mig de simulacions	Depén de l'energia elèctrica

Química in silico

A mida que la capacitat de computació ha creixcut exponencialment, este enfocament d'investigació, a sovint denominat in silico (en contraposició a in vitro i in viu), ha cobrat major rellevància, especialment en el camp de la bioinformática. Més concretament, dins de la bioinformática es troba l'estudi de les proteïnes o proteómica, que consistix en la elucidación de les seues estructures i patrons de plegament desconeguts. El método habitual per a la elucidación de l'estructura proteica ha consistit en purificar primer una proteïna, cristalizarla i, a continuació, fer passar rajos X a través de dit cristal de proteïna purificada per a observar cóm es difractan estos rajos X en un patró específic; un procés conegut com cristalografia de rajos X. No obstant, moltes proteïnes, especialment les que es troben en les membranes celulars, són pràcticament impossibles de cristalizar per la seua naturalea hidrofòbica. Si be existixen atres tècniques, com el diagrama de Ramachandran i l'espectrometria de masses, estes per sí soles generalment no permeten la elucidación completa de l'estructura proteica ni dels mecanismes de plegament.

Computació

Per a superar les llimitacions d'estes tècniques, proyectes com foldinghome i rosettahome busquen resoldre este problema per mig d'anàlisis computacional. Este método servix per a determinar l'estructura de les proteïnes i a açò se li coneix com predicció de l'estructura de les proteïnes. Si ben molts laboratoris ampren un enfocament llaugerament diferent, el concepte principal consistix en trobar una gran cantitat de conformació proteiques, i estimar aixina la seua estabilitat per mig de l'energia lliure de Gibbs. La proteïna tendix a adoptar la conformació en menor ΔG, ya que és la més estable termodinámicamente. Ademés de buscar la conformació més estable, alguns proyectes com Foldinghome també analisen conformació en energies relativament baixes que poden provocar errors en el plegament. Estos errors poden fer que les proteïnes s'agreguen de manera anómala, la qual cosa està relacionat en malalties com l'anèmia falciforme, trastorn sanguíneu hereditari autosómico causat per una mutació en el gen HBB (intercanvi de glutamato per valina) a on l'hemoglobina anormal (HbS) deforma els glòbuls rojos prenent forma de mija lluna i convertint-los en uns atres més rígits, fràgils i que el seu temps de vida s'acurte.

D'esta manera, l'estudi computacional no solament permet predir l'estructura de les proteïnes, sino també entendre problemes associats al seu mal plegament. L'esquema general d'estos proyectes consistix que un chicotet número de càlculs es processen i s'envien a una computadora, generalment domèstica, per a que esta analise la provabilitat de que una proteïna específica adopte una determinada forma o conformació en funció de l'energia necessària per a que dita proteïna mantinga eixa forma. Este método de processament de senyes es coneix com computació distribuïda. Este anàlisis es realisa sobre un número extraordinàriament gran de conformació diferents, gràcies al respal de centenars de mils d'ordenadors domèstics, en l'objectiu de trobar la conformació de menor energia possible o el conjunt de conformació de menor energia possible en relació en qualsevol conformació que siga llaugerament diferent. Encara que és un procés complex, el plegament de proteïnes pot estudiar-se analisant l'energia lliure de Gibbs de moltes conformació possibles.

A pesar de que una proteïna pot adoptar un número enorme de formes, lo que s'explica en la paradoxa de Levinthal, que indica que no es pot explorar-les totes a l'encert, en analisar suficients casos és possible predir en bona aproximació quin serà la conformació més estable, és dir, la de menor energia, utilisant métodos d'inferència estadística.

Este anàlisis sol realisar-se en condicions controlades (in vitro), a on s'assumix que el plegament depén principalment de les propietats pròpies de la proteïna. No obstant, en sistemes reals també influïxen factors com el pH, la temperatura, la concentració de sals i la presència de chaperonas, que ajuden a que atres proteïnes es pleguen correctament.

Comprendre el procés de plegament permet explicar la funció de les proteïnes, ya que la seua estructura determina la seua activitat. Per eixemple, si intervenen com a catalisadors o en processos de comunicació intracelular, com l'interacció entre neurotransmisores i els seus receptors, (neuroreceptor-neurotrasmisor). Ademés, este coneiximent és fonamental per a entendre cóm certes molècules poden activar o inhibir proteïnes i la seua relació en diverses malalties.

Existixen moltes atres vies d'investigació en les que s'ha implementat l'enfocament de laboratori sec. Atres fenomens físics, com el sò, les propietats de composts recent descoberts o hipotètics i els models de mecànica quàntica, han rebut recentment, es deu donar més atenció en esta àrea d'enfocament.